Anticorpo
classe di glicoproteine del siero presenti nei vertebrati / Da Wikipedia, l'enciclopedia encyclopedia
Caro Wikiwand AI, Facciamo breve rispondendo semplicemente a queste domande chiave:
Puoi elencare i principali fatti e statistiche su Immunoglobulina?
Riassumi questo articolo per un bambino di 10 anni
Gli anticorpi, detti anche immunoglobuline (Ig, globuline del sistema immunitario) oppure impropriamente γ-globuline (per via della banda principalmente occupata nel processo di elettroforesi sierica)[1][2], sono una classe di glicoproteine con elevato peso molecolare presenti nel siero dei vertebrati.[3] Tali molecole hanno un ruolo chiave nella risposta immunitaria specifica e la loro produzione, che avviene in larga parte a seguito del processo di maturazione dei linfociti B in plasmacellule secernenti, costituisce la funzione principale del sistema immunitario umorale (detto umorale perché il sangue è stato definito dai primi anatomisti un "umore", ovvero un fluido biologico).
Insieme ai TCR (T-cell receptors, recettori dei linfociti T) costituiscono l'unica classe di molecole in grado di rispondere specificamente ad un "agente estraneo" presente nell'ospite.[3] Nello specifico grazie agli anticorpi avviene un legame tra il "non-proprio" che è costituito da un determinante antigenico o epitopo mostrato tipicamente sulla superficie di un patogeno (es. batterio o virus[4]) e il "proprio" che è costituito dalla struttura dell'anticorpo legante l'epitopo (paratopo) che assume una particolare conformazione molecolare (idiotipo).
Gli anticorpi posseggono una peculiare struttura quaternaria che conferisce loro una forma a "Y" costituita da due porzioni variabili leganti gli antigeni (Fab) e una invariabile detta frammento cristallizzabile (Fc): è proprio questa organizzazione sovramolecolare che rende possibile il riconoscimento degli epitopi. In maniera schematica e semplificata si può dire che ciò avviene perché al termine dei bracci della "Y" gli anticorpi presentano delle porzioni molecolari variabili che sono in grado di legare in maniera specifica particolari segmenti del bersaglio da riconoscere, ovvero dell'antigene verso cui l'anticorpo è diretto. In maniera analoga a quanto riscontrato nella catalisi enzimatica, ogni "serratura" ha una sua "chiave" diversa, costituita dal proprio determinante antigenico; quando la "chiave" (l'antigene) è inserita, l'anticorpo si attiva e cambia la conformazione della porzione cristallizzabile innescando l'azione di diversi meccanismi immunitari.