Cinética enzimática
From Wikipedia, the free encyclopedia
La cinética enzimática estudia la velocidá de les reacciones químiques que son catalizadas poles enzimes. L'estudiu de la Cinética y Mecanismos de Reacción cinética y de la dinámica química d'una enzima dexa esplicar los detalles del so mecanismu catalíticu, el so papel nel metabolismu, cómo ye controlada la so actividá na célula y cómo pue ser tornada la so actividá por fármacos o venenos o potenciada por otru tipu de molécules.
Les enzimes, na so mayoría, son proteínes cola capacidá de manipoliar otres molécules ensin ser alteriaos pola reacción,[1] eses molécules son denominaes sustratos. Un sustratu ye capaz de xunise al sitiu activu de la enzima que la reconoza y tresformase nun productu a lo llargo d'una serie de pasos denominaos mecanismu enzimáticu. Delles enzimes pueden xunir dellos sustratos distintos y/o lliberar diversos productos, como ye'l casu de les proteases al romper una proteína en dos polipéptidos. N'otros casos, produzse la unión simultánea de dos sustratos, como nel casu de l'ADN polimerasa, que ye capaz d'incorporar un nucleótido (sustratu 1) a una hebra d'ADN (sustratu 2). Anque toos estos mecanismos suelen siguir una complexa serie de pasos, tamién suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidá final de tola reacción. Esta etapa limitante puede consistir nuna reacción química o nun cambéu conformacional de la enzima o del sustratu.
La conocencia adquirida alrodiu de la estructura de les enzimes foi de gran ayuda na visualización ya interpretación de los datos cinéticos. Por casu, la estructura puede suxurir cómo permanecen xuníos sustratu y productu mientres la catálisis, qué cambeos conformacionales asoceden mientres la reacción, o inclusive'l papel en particular de determinaes residuos aminoácidos nel mecanismu catalíticu. Delles enzimes modifiquen la so conformanza significativamente mientres la reacción, y nesi casu, pue ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y ensin sustratu xuníu (suélense usar análogos que se xunen pero nun dexen llevar a cabu la reacción y caltienen a la enzima permanentemente na conformanza de sustratu xuníu).
Los mecanismos enzimáticos pueden ser estremaos en mecanismu d'únicu sustratu o mecanismu de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevaos a cabu n'enzimes que solo xunen un sustratu, como la triosafosfato isomerasa, pretenden midir l'afinidá cola que se xune'l sustratu y la velocidá cola que lo tresforma en productu. Per otru llau, al estudiar una enzima que xune dellos sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede amosar tamién l'orde nel que se xunen los sustratos y l'orde nel que los productos son lliberaos.
Sicasí, non toles catálisis biolóxiques son llevaes a cabu por enzimes proteiques. Esisten molécules catalítiques basaes nel ARN, como les ribozimes y los ribosomes, esenciales pal splicing alternativu y la traducción del ARNm, respeutivamente. La principal diferencia ente les ribozimas y les enzimes anicia nel llindáu númberu de reacciones que pueden llevar a cabu les primeres, anque los sos mecanismos de reacción y les sos cinétiques pueden ser estudiaes y clasificaes polos mesmos métodos.