Аминокиселина

Аминокиселините са химични съединения, в молекулата на които присъстват задължително аминогрупа и химична група, придаваща киселинни свойства на съединението (при органичните киселини е карбоксилна група). Най-известните аминокиселини са α-аминокиселините с карбоксилна група, в края на въглеродната верига, от тях са изградени всички генно детерминирани белтъци. Наричат се α (алфа) – аминокиселини, защото аминогрупата и карбоксилната група са разделени от един (α = първата буква от гръцката азбука) въглероден атом. Когато карбоксилната група и аминогрупата са разделени от два и повече въглеродни атоми те се наричат β- (бета), γ- (гама) и т.н. аминокиселини.

Аминокиселина
Идентификатори
CAS номер	65072-01-7
DrugBank	DB09393
KEGG	C00045
MeSH	D000596
ChEBI	33709
ATC	B05BA01
UNII	0O72R8RF8A
Данните са при стандартно състояние на материалите (25 °C, 100 kPa), освен ако не е указано друго.
Аминокиселина в Общомедия

Обща структура на алфа-аминокиселина

Протеиногенни аминокиселини

Протеиногенните киселини са тези, които изграждат белтъците във всички живи организми. Всички протеиногенни киселини са α-аминокиселини. Имената на стандартните аминокиселини са дадени в таблицата. Препоръчва се използването на трибуквените им съкращения. Еднобуквените съкращения се използват при сравняване на дълги последователности от аминокиселини (белтъци) или при обозначаване на аминокиселинните замени при мутации. ^[1]

С изключение на глицина всички останали протеиногенни киселини са хирални съединения и имат два енантиомера: L- и D-форма. Биологично активни (т.е. тези които участват в изграждането на белтъците) са само L-формите (това означава, че те въртят равнината на плоско поляризирана светлина наляво). Освен това в метаболитно отношение 20-те алфа-аминокиселини в организма се делят на заменими (3), незаменими (9) и условнозаменими (8).

Незаменимите аминокиселини не могат да бъдат синтезирани от животинските организми, единствения начин да се набавят е чрез храната. Растенията и микроорганизмите могат да синтезират всички необходими аминокиселини, затова при тях няма незаменими аминокиселини. Условнозаменимите киселини са незаменими само в определени случаи (напр.: новородени и малки деца, бременни жени, хора със заболявания, свързани с обмяната на веществата), за останалите хора те са заменими.

Аминокиселини

незаменими				условно заменими				заменими
название	съкращение		РНК-кодиране	название	съкращение		РНК-кодиране	название	съкращение		РНК-кодиране
	трибуквено	еднобуквено			трибуквено	еднобуквено			трибуквено	еднобуквено
Валин	Val	V	GUU, GUC, GUA, GUG	Аргинин	Arg	R	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	Аланин	Ala	A	GCU, GCC, GCA, GCG
Изолевцин	Ile	I	AUU, AUC, AUA	Аспарагин	Asn	N	AAU, AAC	Аспарагинова киселина	Asp	D	GAU, GAC
Левцин	Leu	L	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	Глицин	Gly	G	GGU, GGC, GGA, GGG	Глутаминова киселина	Glu	E	GAA, GAG
Лизин	Lys	K	AAA, AAG	Глутамин	Gln	Q	CAA, CAG
Метионин	Met	M	AUG	Пролин	Pro	P	CCU, CCC, CCA, CCG
Треонин	Thr	T	ACU, ACC, ACA, ACG	Серин	Ser	S	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
Триптофан	Trp	W	UGG	Тирозин	Tyr	Y	UAU, UAC
Фенилаланин	Phe	F	UUU, UUC	Цистеин	Cys	C	UGU, UGC
Хистидин	His	H	CAU, CAC

Химична структура на аминокиселините

Основните 20 аминокиселини могат да се разделят на четири основни категории, според свойствата на остатъка (Р или R):

Неутрални аминокиселини с неполярен остатък

• 
  L-Глицин (Gly / G)
• 
  L-Аланин (Ala / A)
• 
  L-Валин (Val / V)
• 
  L-Левцин (Leu / L)
• 
  L-Изолевцин (Ile / I)
• 
  L-Пролин (Pro / P)
• 
  L-Фенилаланин (Phe / F)

Неутрални аминокиселини със слабо полярен остатък

• 
  L-Серин (Ser / S)
• 
  L-Треонин (Thr / T)
• 
  L-Триптофан (Trp / W)
• 
  L-Тирозин (Tyr / Y)
• 
  L-Аспаргин (Asn / N)
• 
  L-Глутамин (Gln / Q)
• 
  L-Цистеин (Cys / C)
• 
  L-Метионин (Met / M)

Аминокиселини с ациден остатък

• 
  L-Аспартат (Asp / D)
• 
  L-Глутамат (Glu / E)

Аминокиселини с основен остатък

• 
  L-Лизин (Lys / K)
• 
  L-Хистидин (His / H)
• 
  L-Аргинин (Arg / R)