Glicoproteïna
biomolècula formada per una proteïna i un carbohidrat / From Wikipedia, the free encyclopedia
Una glicoproteïna és una biomolècula formada per una proteïna i un carbohidrat.[2][3][4] El carbohidrat pot ser afegit a la proteïna durant o després de la traducció. En funció del lloc on s'uneixi el carbohidrat tindrem una N-glicosilació, si la unió té lloc en un residu asparagina o bé, una O-glicosilació, si aquesta té lloc en una hidroxilisina, hidroxiprolina, serina o treonina. Les formes més comunes són les glicoproteïnes lligades a O i les lligades a N, però també són possibles altres connexions: la P-glicosilació, la C-glicosilació i la glipiació.[2]
Substància química | classe estructural d'entitats químiques |
---|
A les proteïnes que tenen segments que s'estenen extracel·lularment, els segments extracel·lulars també estan sovint glicosilats. Les glicoproteïnes també són sovint proteïnes integrals de membrana importants, on juguen un paper en les interaccions cèl·lula-cèl·lula. És important distingir la glicosilació del sistema secretor basada en el reticle endoplasmàtic de la glicosilació citosòlica-nuclear reversible. Les glicoproteïnes del citosol i el nucli es poden modificar mitjançant l'addició reversible d'un únic residu de GlcNAc que es considera recíproc a la fosforilació i és probable que les funcions d'aquestes siguin un mecanisme regulador addicional que controli la senyalització basada en la fosforilació.[5] En canvi, la glicosilació secretora clàssica pot ser estructuralment essencial. Per exemple, la inhibició de la glicosilació lligada a l'asparagina, és a dir, lligada a N, pot evitar el plegament adequat de la glicoproteïna i la inhibició total pot ser tòxica per a una cèl·lula individual. En canvi, la pertorbació del processament del glicà (eliminació/addició enzimàtica de residus de carbohidrats al glicà), que es produeix tant al reticle endoplasmàtic com a l'aparell de Golgi, és prescindible per a cèl·lules aïllades (com ho demostra la supervivència amb inhibidors de glicòsids), però pot conduir a malalties humanes (trastorns congènits de la glicosilació) i pot ser letal en models animals. Per tant, és probable que el processament fi dels glicans sigui important per a la funcionalitat endògena, com ara el tràfic de cèl·lules, però és probable que això hagi estat secundari al seu paper en les interaccions hoste-patògen. Un exemple famós d'aquest darrer efecte és el sistema de grups sanguinis ABO.
Tot i que hi ha diferents tipus de glicoproteïnes, les més comunes són les lligades a N i les glicoproteïnes lligades a O. [6] Aquests dos tipus de glicoproteïnes es distingeixen per diferències estructurals que els donen el seu nom. Les glicoproteïnes varien molt en composició, produint molts compostos diferents com anticossos o hormones.[7] A causa de l'àmplia gamma de funcions dins del cos, l'interès per la síntesi de glicoproteïnes per a ús mèdic ha augmentat.[8] Ara hi ha diversos mètodes per sintetitzar glicoproteïnes, inclosa la recombinació i la glicosilació de proteïnes.[8]
També se sap que la glicosilació es produeix a les proteïnes nucleocitoplasmàtiques en forma d' O -GlcNAc.[9]
Algunes hormones que són glicoproteïnes: hormona fol·liculoestimulant, hormona luteïnitzant, tirotropina, gonadotropina coriònica humana i eritropoetina.