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Cytochrom-b5-Reduktasen
Protein Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Cytochrom b5-Reduktasen (CBR, B5R), genauer NADH-Cytochrom b5-Reduktase, früher Methämoglobin-Reduktase, sind Enzyme in Säugetieren, die die Reduktion des an das Protein Cytochrom b5 gebundenen Häms mit dem komplexierten Eisen-Ion vom dreiwertigen in den zweiwertigen Zustand katalysieren. Gleichzeitig wird NADH durch Entzug von 2 Elektronen zu NAD+ und H+ oxidiert. Diese Redoxreaktion ist unentbehrlich für die Reduktion von Methämoglobin, das Recycling von Ascorbat, im Fettstoffwechsel, und generell bei der Übertragung von Elektronen von NADH auf andere Substrate. Mutationen im CYB5R3-Gen sind für die erbliche Methämoglobinämie verantwortlich.[2]
Strukturell und funktionell verwandt sind die B5R-Enzyme mit den NAD(P)H:Nitrat-Reduktasen in Pflanzen und Pilzen. Beide Familien gehören zur Superfamilie der Flavoprotein-Pyridinnukleotid-Cytochrom-Reduktasen, die in Eukaryoten und Bakterien vorkommen.[3]
Beim Menschen gibt es fünf paraloge Cytochrom b5-Reduktase-Gene, die jeweils noch durch alternatives Spleißen mehrere unterschiedliche Enzyme bilden können:
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Weblinks
Commons: Cytochrom-b5-Reduktasen – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
- D’Eustachio/reactome: Reduction of ferric cytochrome B5A to ferrous cytochrome B5A
Einzelnachweise
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