P38-mitogenaktivierte Proteinkinasen

p38-mitogenaktivierte Proteinkinasen (p38 MAPK) sind eine Klasse von Proteinen und gehören wie die JNK zur Familie der mitogenaktivierten Proteinkinasen (MAPK). Sie sind in Signalkaskaden (siehe eingehend unter MAP-Kinase-Weg) eingebunden, deren Auslöser externe Stimuli wie Cytokine, Hitzeschock, Strahlung und osmotischen Schock sind. Sie haben darüber Bedeutung für Zelldifferenzierung, Zellwachstum und Apoptose.^[1]

MAPK p38 α,β,γ,δ
Vorhandene Strukturdaten: 1CM8, 3GC8, 3L8S, 3COI
Masse/Länge Primärstruktur	360/364/367/365 Aminosäuren
Kofaktor	Mg2+
Bezeichner
Gen-Name(n)	MAPK14, MAPK11, MAPK12, MAPK13
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.11.24, Proteinkinasen
Reaktionsart	Phosphorylierung
Substrat	ATP + Protein
Produkte	ADP + Phosphoprotein

Von der p38-MAP-Kinase sind beim Menschen vier paraloge Isoformen bekannt, die p38-α(MAPK14), -β(MAPK11), -γ(MAPK12 oder ERK6) und -δ(MAPK13 oder SAPK4).^[2]