Sirohäm

Sirohäm (englisch Siroheme)^[1] besteht aus einem Porphyrin mit einem zentralen Eisenatom. Sirohäm wurde ursprünglich 1973 als prosthetische Gruppe NADPH-abhängigen Sulfitreduktase aus E. coli entdeckt und gilt damit als das erste entdeckte Isobakteriochlorin.^[2] Es unterscheidet sich von den anderen Hämen in der Art und Anzahl Seitenketten des Porphyrins. In der Natur kommt Sirohäm als Kofaktor in pflanzlichen und bakteriellen Nitritreduktasen^[3][4] und in Sulfitreduktasen^[5] vor.^[6][7][8]

Strukturformel des Sirohäms.

Biosynthese

Sirohäm wird biochemisch aus Uroporphyrinogen III gebildet.^[9][10]

Uroporphyrinogen III ist auch ein Vorläufer von Protoporphyrin IX, das für die Chlorophyll sowie Häm-Biosynthesen verwendet wird. Uroporphyrinogen III wird durch eine S-Adenosylmethionin-abhängige Methyltransferasen^[11] zu Dihydrosirohydrochlorin (Precorrin 1) methyliert. Nach Oxidation von Dihydrosirohydrochlorin wird Sirohydrochlorin (Precorrin 2) gebildet, wenngleich die verantwortliche Dehydrogenase^[12] (in A. thaliana) noch identifiziert werden muss. Schließlich entsteht durch Einbau von zweiwertigem Eisen (Fe²⁺) Sirohäm. Diese Reaktion wird durch eine Sirohydrochlorin-Ferrochelatase^[13] katalysiert.^[14]

Sirohäm wird biochemisch aus Uroporphyrinogen III synthetisiert. Dieser Reaktionsweg wird durch drei Enzyme katalysiert, eine Methyltransferasen (A), eine Oxdiase (B) und eine Ferrochelatase (C).

Siehe auch

• Porphyrine
• Nitritreduktase