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Taste receptor type 1 member 2

Protein in Homo sapiens Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie

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Taste receptor type 1 member 2 (T1R2) ist ein Protein aus der Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren im Menschen und ein Teil des Rezeptors für süßen Geschmack.

Schnelle Fakten Eigenschaften des menschlichen Proteins, Bezeichner ...

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Eigenschaften

Zusammenfassung
Kontext

T1R2 bildet ein Heterodimer mit T1R3 und bindet dann Zucker, Zuckeraustauschstoffe und Süßstoffe.[1] Nur das Heterodimer aus T1R2 und T1R3 ist der funktionsfähige Rezeptor.[2] T1R2 ist achtfach N-glykosyliert.[1] T1R2 besitzt wie auch T1R3 eine große extrazelluläre Proteindomäne und sieben Transmembrandomänen.[3] T1R2 ist ohne die extrazelluläre Domäne in Abwesenheit eines Liganden aktiviert, was vermutlich an einer Regulation der Aktivierung durch die extrazelluläre Domäne liegt.[3] Ursprünglich wurde irrtümlicherweise angenommen, dass Glucose und Aspartam T1R2 und T1R3 nicht aktivieren und daher weitere Rezeptoren für den Süßgeschmack vorliegen müssen,[2] was jedoch später für den menschlichen Rezeptor widerlegt wurde, während bei Ratten keine Aktivierung durch Aspartam und nur eine geringe Aktivierung durch Glucose erfolgt.[4] Süßstoffe binden an die Venusfliegenfalle-Domäne am N-Terminus des T1R2.[5] Nach Aktivierung von T1R2 werden Gαo- und Gαi-Untereinheiten von G-Proteinen aktiviert,[3] vor allem die Gα-Untereinheit von Gustducin. Dadurch werden vermutlich Adenylylcyclasen gehemmt.[6] Die weitere Signaltransduktion erfolgt über die Phospholipase C PLCβ2 und den Ionenkanal TRPM5, wie auch beim Rezeptor für Bittergeschmack (Rezeptorfamilie T2R).[7][8] In Folge der Aktivierung der Phospholipase PLC-β2 wird PIP2 und Diacylglycerol gebildet.[8] Anschließend erfolgt eine Aktivierung des IP3-Rezeptors und ein Anstieg von Ca2+ im Zytosol, woraufhin der Ionenkanal TRPM5 aktiviert wird.[8]

In den Geschmacksknospen mit T1R2 und T1R3 werden keine Rezeptoren für den Bittergeschmack exprimiert.[2] Ein Homodimer aus zwei humanen T1R2 erzeugt ebenfalls einen Süßgeschmack.[9]

Der Rezeptor aus T1R2 und T1R3 wird auch in anderen Geweben gebildet und ist dort vermutlich an der Regulation des Energiestoffwechsels beteiligt.[10] Amilorid hemmt den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R2, während Lactisol den menschlichen Süßgeschmack durch Bindung an T1R3 hemmt.[11]

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Einzelnachweise

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