Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (GPDH) (NAD+)

La enzima glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (NAD⁺) (EC 1.1.1.8) cataliza la reacción de oxidación del glicerol-3-fosfato a dihidroxiacetona fosfato utilizando NAD⁺ como aceptor de electrones.

glicerol-3-fosfato + NAD⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ dihidroxiacetona fosfato + NADH

glicerol-3-fosfato deshidrogenasa 1 (soluble)
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	GPD1 (HGNC: 4455)
Identificadores externos	OMIM: 138420 EBI: GPD1 GeneCards: Gen GPD1 UniProt: GPD1  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.1.1.8
Locus	Cr. 12 q12
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Peso molecular	g (Da)
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	2819
UniProt	P21695 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_005276 n/a
PubMed (Búsqueda)
PMC (Búsqueda)
v t e
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glicerol-3-fosfato deshidrogenasa 2 (mitocondrial)
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	GPD2 (HGNC: 4456)
Identificadores externos	OMIM: 138430 EBI: GPD2 GeneCards: Gen GPD2 UniProt: GPD2  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.1.1.8
Locus	Cr. 2 q24.1
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	2820
UniProt	P43304 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_000408 n/a
PubMed (Búsqueda)
PMC (Búsqueda)
v t e
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Esta proteína también cataliza las reacciones de oxidación y reducción del propano-1,2-diol y del sulfato de glicerona respectivamente, pero con mucha menos afinidad.

Lanzadera de electrones del glicerol-3-fosfato

Artículo principal: Lanzadera del glicerol-fosfato

Durante la glicólisis se genera NADH en el citosol en la oxidación del gliceraldehído-3-fosfato y se debe regenerar más NAD⁺ para que la glicólisis continue. El NADH no puede pasar a la mitocondria para ser oxidado por la cadena respiratoria ya que la membrana interior mitocondrial es impermeable al NADH y NAD⁺. La solución es que los electrones del NADH, en vez del propio NADH, sean transportados a través de esta membrana.

Una de las maneras de introducir electrones del NADH en la cadena respiratoria es la lanzadera del glicerol-3-fosfato. El primer paso es transferir un par de electrones desde el NADH a la dihidroxiacetona fosfato, un intermedio glicolítico, para formar glicerol-3-fosfato. Esta reacción es catalizada por la glicerol-3-fosfato deshidrogenasa en el citosol. El glicerol-3-fosfato es reoxidizado a dihidroxiacetona fosfato en la superficie exterior de la membrana interior mitocondrial por una isozima de la glicerol-3-fosfato dehidrogenasa unida a la membrana. Un par de electrones se transfiere desde el glicerol-3-fosfato al grupo prostético FAD de la enzima para producir FADH₂. Esta reacción regenera la dihidroxiacetona fosfato.

Por último, la flavina reducida transfiere sus electrones al transportador de electrones Q que entra en la cadena respiratoria como QH₂.

La lanzadera del glicerol-3-fosfato se utiliza mucho en los músculos ya que permite mantener una alta velocidad de fosforilación oxidativa. En cambio, en el corazón y en el hígado, los electrones del NADH citosólico son transportados a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato que está formada por 2 transportadores y 4 enzimas (2 unidades de la malato deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartato transaminasa).

Algunos insectos no tienen L-lactato deshidrogenasa y son completamente dependientes de la lanzadera del glicerol-3-fosfato para regenerar el NAD⁺ citosólico.

Enlaces

NiceZyme (en inglés). Estructuras 3-D PROSITE (en inglés) English Wikipedia (en inglés).

• Datos: Q24783267