Adénylate-kinase

L'adénylate-kinase (ADK ou encore myokinase) est une enzyme de type phosphotransférase qui catalyse l'interconversion des nucléotides de l'adénine (ATP, ADP et AMP) et qui joue un rôle important dans l'homéostasie énergétique cellulaire. Elle catalyse la réaction :

• 2 ADP ⇔ ATP + AMP

Adénylate-kinase
Structure 3D de l'adénylate-kinase en complexe avec la bis(adenosine)téraphosphate (ADP-ADP)
Caractéristiques générales
Symbole	AK1
Locus	9q34.1
Homo sapiens
N° EC	2.7.4.3
Entrez	203
OMIM	103000
UniProt	P00568
RefSeq	NM_000476
PDB	2c95
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L'équilibre dans le sens écrit (gauche à droite) est de 0,44. L'enthalpie libre standard de la réaction ΔG^o est proche de 0.

Isoformes

Chez les mammifères, au moins trois isoformes ont été identifiées, et chez l'humain cinq allèles sont connus. La plus vieille forme a été trouvée chez d'autres formes de vies, à l'exception des Archées. Chez l'humain elle est présente dans tout type de tissus. Une mutation du gène AK1 induit une déficience en adénylate-kinase conduisant à une forme d'anémie hémolytique^[1],[2].

Taux d'ATP

Chez différentes espèces vertébrées ou invertébrées, la concentration de l'ATP dans les muscles est 7 à 10 fois supérieure à celle de l'ADP, et 100 fois supérieure à celle de l'AMP^[3].

Le taux de phosphorylation oxydative est contrôlé par la disponibilité en ADP. Ainsi, les mitochondries, essaient de garder un taux d'ATP très élevé à cause de l'action de l'adénylate-kinase et afin de contrôler la phosphorylation oxydative.