Α-amylase

L'α-amylase (ou diastase ou takadiastase) est la toute première enzyme qui fut découverte en 1833 par Anselme Payen et Jean-François Persoz^[2].

α-Amylase
Structure d'une α-amylase pancréatique humaine (PDB 1HNY)
Caractéristiques générales
Symbole	AMY
N° EC	3.2.1.1
Code ATC	A09AA01
Gène AMY1A — α-Amylase 1A (salivaire)
Homo sapiens
Locus	1p21.1
Masse moléculaire	57 768 Da[1]
Nombre de résidus	511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 276 HUGO 474 OMIM 104700 UniProt P04745 RefSeq (ARNm) NM_001008218.1, NM_001008219.1, NM_001008221.1, NM_004038.3, XM_011541262.1, XM_011541263.1, XM_017001058.1 RefSeq (protéine) NP_001008219.1, NP_001008220.1, NP_001008222.1, NP_004029.2, XP_011539564.1, XP_011539565.1, XP_016856547.1 Ensembl ENSG00000237763 PDB 1C8Q, 1JXJ, 1JXK, 1MFU, 1MFV, 1NM9, 1Q4N, 1SMD, 1XV8, 1Z32, 3BLK, 3BLP, 3DHP GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène AMY1B — α-Amylase 1B (salivaire)
Homo sapiens
Locus	1p21.1
Masse moléculaire	57 768 Da[1]
Nombre de résidus	511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 277 HUGO 475 OMIM 104701 UniProt P04745 RefSeq (ARNm) NM_001008218.1, NM_001008219.1, NM_001008221.1, NM_004038.3, XM_011541262.1, XM_011541263.1, XM_017001058.1 RefSeq (protéine) NP_001008219.1, NP_001008220.1, NP_001008222.1, NP_004029.2, XP_011539564.1, XP_011539565.1, XP_016856547.1 Ensembl ENSG00000174876 PDB 1C8Q, 1JXJ, 1JXK, 1MFU, 1MFV, 1NM9, 1Q4N, 1SMD, 1XV8, 1Z32, 3BLK, 3BLP, 3DHP GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène AMY1C — α-Amylase 1C (salivaire)
Homo sapiens
Locus	1p21.1
Masse moléculaire	57 768 Da[1]
Nombre de résidus	511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 278 HUGO 476 OMIM 104702 UniProt P04745 RefSeq (ARNm) NM_001008218.1, NM_001008219.1, NM_001008221.1, NM_004038.3, XM_011541262.1, XM_011541263.1, XM_017001058.1 RefSeq (protéine) NP_001008219.1, NP_001008220.1, NP_001008222.1, NP_004029.2, XP_011539564.1, XP_011539565.1, XP_016856547.1 Ensembl ENSG00000187733 PDB 1C8Q, 1JXJ, 1JXK, 1MFU, 1MFV, 1NM9, 1Q4N, 1SMD, 1XV8, 1Z32, 3BLK, 3BLP, 3DHP GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène AMY2A — α-Amylase 2A (pancréatique)
Homo sapiens
Locus	1p21.1
Masse moléculaire	57 707 Da[1]
Nombre de résidus	511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 279 HUGO 477 OMIM 104650 UniProt P04746 RefSeq (ARNm) NM_000699.3 RefSeq (protéine) NP_000690.1 Ensembl ENSG00000243480 PDB 1B2Y, 1BSI, 1CPU, 1HNY, 1KB3, 1KBB, 1KBK, 1KGU, 1KGW, 1KGX, 1U2Y, 1U30, 1U33, 1XCW, 1XCX, 1XD0, 1XD1, 1XGZ, 1XH0, 1XH1, 1XH2, 2CPU, 2QMK, 2QV4, 3BAI, 3BAJ, 3BAK, 3BAW, 3BAX, 3BAY, 3CPU, 3IJ7, 3IJ8, 3IJ9, 3OLD, 3OLE, 3OLG, 3OLI, 4GQQ, 4GQR, 4W93, 4X9Y GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène AMY2B — α-Amylase 2B (pancréatique)
Homo sapiens
Locus	1p21.1
Masse moléculaire	57 710 Da[1]
Nombre de résidus	511 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 280 HUGO 478 OMIM 104660 UniProt P19961 RefSeq (ARNm) NM_020978.4 RefSeq (protéine) NP_066188.1 Ensembl ENSG00000240038 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

L'α-amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme glycosidase (enzyme qui hydrolyse les polysaccharides). C'est un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites.

Elle est également synthétisée dans les fruits de beaucoup de plantes durant leur maturation (c'est ce qui rend leur goût si doux et sucré), et aussi pendant la germination des graines. L'amylase est entre autres responsable de la production de malt.

Domaine catalytique de l'α-amylase

Cyclodextrine glucanotransférase de Geobacillus stearothermophilus (PDB 1CYG)

Domaine protéique

Pfam	PF00128
Clan Pfam	CL0058
InterPro	IPR006047
SCOP	1ppi
SUPERFAMILY	1ppi
Famille OPM	125
Protéine OPM	1wza
CAZy	GH13

Domaine en feuillet β C-terminal de l'α-amylase

Complexe de maltoheptanose et d'α-Amylase 1 d'orge commune (PDB 1RP8)

Domaine protéique

Pfam	PF07821
InterPro	IPR012850

Domaine β C-terminal de l'α-amylase

Complexe de maltotriose et de cyclodextrine glycosyltransférase (PDB 5CGT)

Domaine protéique

Pfam	PF02806
Clan Pfam	CL0369
InterPro	IPR006048
SCOP	1ppi
SUPERFAMILY	1ppi

Types

Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase salivaire (ou amylase 1 ou ptyaline^[3]) et l'amylase pancréatique (ou amylase 2). Elles se comportent différemment en focalisation isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques.

Mécanisme d'action

L'α-amylase brise les liaisons α(1→4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose).

Elle possède un site de liaison donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Elle se lie avec affinité au S. viridans ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou absorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter l'acide glutamique que celle-ci produit en acide organique.

Les acide aminés du site de réaction sont l'aspartate 197, le glutamate 233, l'aspartate 300^[4].

Alpha-amylase. L'aspartate 300 est en cyan, l'aspartate 197 en jaune et le glutamate 233 en jaune.

α-Amylase

Données clés

N° EC	EC 3.2.1.1
N° CAS	9000-90-2

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

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Génétique

Chez l'Homme, toutes les iso-amylases sont liées au chromosome 1q21.

L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme possède un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, diholoside réducteur qui pourra être détecté grâce à la liqueur de Fehling.

Son gène s'appelle AMY2A^[5].

Séquence chez l'humain

MKFFLLLFTIGFCWAQYSPNTQQGRTSIVHLFEWRWVDIALECERYLAPKGFGGVQVSPPNENVAIYNPF
RPWWERYQPVSYKLCTRSGNEDEFRNMVTRCNNVGVRIYVDAVINHMCGNAVSAGTSSTCGSYFNPGSRD
FPAVPYSGWDFNDGKCKTGSGDIENYNDATQVRDCRLTGLLDLALEKDYVRSKIAEYMNHLIDIGVAGFR
LDASKHMWPGDIKAILDKLHNLNSNWFPAGSKPFIYQEVIDLGGEPIKSSDYFGNGRVTEFKYGAKLGTV
IRKWNGEKMSYLKNWGEGWGFVPSDRALVFVDNHDNQRGHGAGGASILTFWDARLYKMAVGFMLAHPYGF
TRVMSSYRWPRQFQNGNDVNDWVGPPNNNGVIKEVTINPDTTCGNDWVCEHRWRQIRNMVIFRNVVDGQP
FTNWYDNGSNQVAFGRGNRGFIVFNNDDWSFSLTLQTGLPAGTYCDVISGDKINGNCTGIKIYVSDDGKA
HFSISNSAEDPFIAIHAESKL[6]

Pathologies

Des niveaux anormaux d'amylase ont été trouvés dans des cas de :

• traumatismes salivaires (incluant les problèmes liés à l'intubation pendant une anesthésie)
• oreillons (provoquant l'inflammation des glandes salivaires)
• pancréatite (à cause des dommages créés sur les cellules productrices d'amylase)
• problèmes rénaux (à cause d'une sécrétion réduite).

En général, une quantité d'enzymes plus de 10 fois supérieure à la normale est un des symptômes de la pancréatite. Lorsque la quantité est de l'ordre de 5 à 10 fois le taux normal, cela peut indiquer des problèmes duodénaux ou rénaux. Parfois, on peut trouver une faible augmentation d'amylase dans la salive sans que ce soit pathogène.

Séquence

Les cinq α-amylases humaines comportent chacune 496 acides aminés. Les différences entre elles sont très petites (les amylases 1A, 1B et 1C sont identiques).