Glycogène-synthase

La glycogène-synthase est une glycosyltransférase essentielle de la glycogénogenèse, c'est-à-dire du stockage du glucose par polymérisation en glycogène :

UDP-glucose   +   [(1→4)-α-D-glucosyl]_n    ${\displaystyle \rightleftharpoons }$    UDP   +   [(1→4)-α-D-glucosyl]_n+1.

Glycogène-synthase

Glycogène synthase
d’Agrobacterium tumefaciens
cristallisée en complexe avec l'ADP (PDB 1RZU).

Données clés

N° EC	EC 2.4.1.11
N° CAS	9014-56-6

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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Cette réaction est régulée efficacement par des effecteurs allostériques tels que le glucose-6-phosphate, et est indirectement déclenchée par l'insuline, sécrétée par le pancréas. Elle est inhibée par phosphorylation.

La glycogène-synthase kinase 3 (GSK3), la caséine-kinase 2 (CK2)^{[réf. nécessaire]}, la protéine-kinase AMP-dépendante (AMPK) et la protéine-kinase A (PKA, qui est distincte de la précédente car elle est AMPc-dépendante) conduisent à des formes inactives de glycogène-synthase par phosphorylation chacune sur des sites spécifiques de l'enzyme :

Nom	Site phosphorylé	Kinase	Référence(s)
Site 1a		PKA	[1],[2]
Site 1b		PKA	[1],[2]
Site 2	Sérine 7	AMPK	[3],[4]
Site 2a	Sérine 10	CK-2	[réf. nécessaire]
Site 3a	Sérine 641	GSK3	[5]
Site 3b	Sérine 645	GSK-3	[5]
Site 3c	Sérine 649	GSK-3	[5]
Site 3d	Sérine 653	GSK-3	[5]
Site 4	Sérine 727