From Wikipedia, the free encyclopedia
A inmunoglobulina D (IgD) é un isotipo de anticorpo que supón aproximadamente o 1% das proteínas da membrana plasmática dos linfocitos B maduros, onde normalmente se coexpresa con outro anticorpo propio da superficie celular, a IgM. A IgD tamén se produce en forma soluble segregada que se pode encontrar no plasma sanguíneo en moi pequenas cantidades. A IgD secretada prodúcese como un anticorpo monomérico formado por dúas cadeas pesadas da clase delta (δ), e dúas cadeas lixeiras de Ig.
A función das IgD foi sempre un crebacabezas para a inmunoloxía desde que se descubriu en 1964. Detectouse recentemente que a IgD está presente nas especies de vertebrados desde en peixes cartilaxinosos ata os humanos (probablemente coa excepción das aves).[1] Esta presenza case ubicua nas especies que teñen un sistema inmunitario adaptativo demostra que a IgD é tan antiga coma a IgM e iso suxire que debe ter importantes misións inmunolóxicoas.
Nas células B, a función das IgD é sinalar as células B para ser activadas. Durante a diferenciación das células B, a IgM é o isotipo que se expresa exclusivamente nas células B inmaturas. A IgD empeza a expresarse cando a célula B sae da medula ósea para poboar os tecidos linfoides periféricos. Cando unha célula B chega ao seu estado maduro, coexpresa a IgM e a IgD. Non se comprende ben se a IgM e a IgD son funcionalmente diferentes nas células B. Os ratos knockout Cδ (ratos que foron alterados xeneticamente par que non produzan IgD) non presentan grandes defectos intrínsecos nas células B. A IgD pode ter algún papel nas reaccións alérxicas.
Recentemente, descubriuse que a IgD se une a basófilos e mastocitos e activa estas células para que produzan factores antimicrobianos que participan na inmunodefensa na mucosa respiratoria en humanos.[2] Tamén estimula aos basófilos para liberar factores homeostáticos para as células B. Isto concorda con fenómenos observados en ratos knockout Cδ, como a redución do número de células B periféricas, niveis de IgE sérica reducidos e resposta de IgG1 primaria defectuosa.
No locus da cadea pesada humano, en dirección 3' do casete xénico V-D-J hai unha serie de xenes C (constantes), que lle confiren ás inmunoglobulinas o seu isotipo. O xene Cμ [IgM] está en dirección 3' e é o máis próximo do casete V-D-J, e o seguinte é o xene Cδ.
Fórmase un transcrito primario de ARNm que contén a transcrición do casete V-D-J, e os xenes Cμ e Cδ, con intróns entre eles.
Pode ocorrer un splicing alternativo, que fai que se seleccione ou ben o Cμ ou o Cδ e orixina o ARNm funcional, que pode ser o ARNm μ ou o ARNm δ, respectivamente. Pénsase que o splicing alternativo é posible debido a que existen dous sitios de poliadenilación, un situado entre o Cμ e o Cδ, e o outro en dirección 3' do Cδ (a poliadenilación neste último sitio pode facer que o Cμ sexa eliminado xunto co intrón durante o splicing). O mecanismo exacto de como se elixe o sitio de poliadenilación non está claro.
O ARNm funcional resultante terá as rexións V-D-J e C contiguas, e a súa tradución xerará ou unha cadea μ ou unha cadea δ pesada. As cadeas pesadas asócianse con cadeas lixeiras κ ou λ para formar a IgM ou IgD final completa.
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.