For faster navigation, this Iframe is preloading the Wikiwand page for Pregamento de globina.

Pregamento de globina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

Un exemplo de pregamento de globina é a proteína transportadora de oxíxeno mioglobina ( PDB 1MBA ) do molusco Aplysia limacina.
Un exemplo de pregamento de globina é a proteína transportadora de oxíxeno mioglobina ( PDB 1MBA ) do molusco Aplysia limacina.

O pregamento de globina é un pregamento tridimensional común nas proteínas. Este tipo de pregamento consiste tipicamente en oito[1] hélices alfa, aínda que algunhas proteínas teñen extensións de hélices adicionais nos seus extremos. O pregamento de globina atópase nas proteínas de tipo globina como a hemoglobina e a mioglobina e nas proteínas ficocianinas. Como a mioglobina foi a primeira proteína da que se resolveu a estrutura, o pregamento de globina foi o primeiro pregamento proteico que se descubriu. Como o pregamento de globina contén só hélices, clasifícase como un pregamento proteico todo alfa.

Empaquetamento das hélices

As oito hélices do núcleo do pregamento de globina comparten unha estrutura non local significativa, a diferenza doutros motivos estruturais nos cales os aminoácidos están preto uns doutros na súa secuencia primaria e están tamén próximos no espazo. As hélices empaquétanse cun ángulo medio de aproximadamente 50 graos, que é significativamente máis inclinado que outros empaquetamentos helicoidais como o feixe de hélices (helix bundle). O ángulo exacto do empaquetamento das hélices depende da secuencia da proteína, porque o empaquetamento está mediado polas interaccións estéricas e hidrófobas das cadeas laterais dos aminoácidos próximos ás interfaces das hélices.

Conservación da secuencia

Aínda que o pregamento de globina está moi conservado evolutivamente, as secuencias que forman o pregamento poden ter unha identidade de secuencia de tan só o 16%. Aínda que a especificidade de secuencia do pregamento non é estrita, o núcleo hidrófobo da proteína debe manterse e debe evitarse que se formen parches hidrófobos situados sobre a superficie exposta ao solvente, a cal é en xeral hidrófila, para que así a estrutura permaneza estable e soluble. A mutación máis famosa no pregamento de globina é un cambio de glutamato por valina nunha das cadeas da hemoglobina, a cal crea un "parche hidrófobo" sobre a superficie proteica que promove a agregación intermolecular da hemoglobina, e isto dá lugar á anemia falciforme.

Notas

  1. “Aplysia limacina myoglobin. Crystallographic analy... [J Mol Biol. 1989] - PubMed result”, n.d. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2926816.
  • Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: Nova York, NY.

Véxase tamén

Ligazóns externas

{{bottomLinkPreText}} {{bottomLinkText}}
Pregamento de globina
Listen to this article

This browser is not supported by Wikiwand :(
Wikiwand requires a browser with modern capabilities in order to provide you with the best reading experience.
Please download and use one of the following browsers:

This article was just edited, click to reload
This article has been deleted on Wikipedia (Why?)

Back to homepage

Please click Add in the dialog above
Please click Allow in the top-left corner,
then click Install Now in the dialog
Please click Open in the download dialog,
then click Install
Please click the "Downloads" icon in the Safari toolbar, open the first download in the list,
then click Install
{{::$root.activation.text}}

Install Wikiwand

Install on Chrome Install on Firefox
Don't forget to rate us

Tell your friends about Wikiwand!

Gmail Facebook Twitter Link

Enjoying Wikiwand?

Tell your friends and spread the love:
Share on Gmail Share on Facebook Share on Twitter Share on Buffer

Our magic isn't perfect

You can help our automatic cover photo selection by reporting an unsuitable photo.

This photo is visually disturbing This photo is not a good choice

Thank you for helping!


Your input will affect cover photo selection, along with input from other users.