Deossiribonucleasi II (sito-specifica)
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Le desossiribonucleasi II (sito-specifiche) (solitamente note con il nome di enzimi di restrizione) sono una classe di enzimi, appartenente alla classe delle idrolasi, che catalizzano il taglio endonucleolitico del DNA per dare frammenti specifici a doppia elica con fosfati terminali al 5'.
deossiribonucleasi II (sito-specifica) | |
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Modello tridimensionale dell'enzima | |
Numero EC | 3.1.21.4 |
Classe | Idrolasi |
Nome sistematico | |
deossiribonucleasi sito-specifica II | |
Altri nomi | |
enzima di restrizione di tipo II | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
Questi complessi proteici sono in grado di rompere i legami fosfodiesterici del DNA a doppio filamento. Il ruolo biologico di questi enzimi è di protezione e salvaguardia della cellula: nei procarioti questi enzimi sono essenziali per il taglio e la degradazione di filamenti estranei al genoma (come ad esempio quello derivante da una infezione fagica). Gli enzimi di restrizione sono in grado di distinguere i filamenti estranei perché il DNA batterico, in corrispondenza delle sequenze riconosciute dagli enzimi di restrizione, viene metilato.[1]
La scoperta degli enzimi di restrizione è dovuta a Werner Arber, microbiologo svizzero, insieme a Daniel Nathans e Hamilton Smith. Nel 1978 i tre ricevettero il premio Nobel in medicina "per la scoperta degli enzimi di restrizione e la loro applicazione a problemi di genetica molecolare".