헴단백질
헴을 가지고 있는 단백질 / From Wikipedia, the free encyclopedia
헴단백질(영어: hemeprotein)은 헴 보결분자단을 포함하고 있는 단백질이다.[1] 헴단백질은 매우 큰 부류의 금속단백질이다. 헴기는 산소 운반, 산소 환원, 전자전달 및 다른 과정들을 수행할 수 있는 기능을 부여한다. 헴은 단백질에 공유결합 또는 비공유결합 또는 둘 다에 의해 결합된다.[2]
헴은 포르피린의 짝염기의 중심에 결합된 철 이온과 철의 축 부위에 부착된 다른 리간드로 구성된다. 포르피린 고리는 평면의 2이온성, 4자리 리간드이다. 철 이온은 일반적으로 Fe2+ 또는 Fe3+이다. 하나 또는 두 개의 리간드가 축 부위에 부착된다. 포르피린 고리는 철에 결합하는 4개의 질소 원자를 가지고 있으며, 단백질의 히스티딘과 2가 원자에 결합할 수 있는 철의 두 개의 다른 배위 위치를 남긴다.[2]
헴단백질은 아마도 헴의 프로토포르피린 IX 고리 내에 포함된 철 원자를 단백질에 통합하도록 진화해 왔을 것이다. 2가 철을 결합할 수 있는 분자에 헴단백질이 반응하도록 만들기 때문에 이 전략은 중요한 생리학적 기능을 수행하므로 진화 전반에 걸쳐 유지되어 왔다. 혈청 철분 풀은 철분을 가용성 형태로 유지하며 세포가 보다 쉽게 접근할 수 있도록 한다.[3] 산소(O2), 산화 질소(NO), 일산화 탄소(CO) 및 황화 수소(H2S)는 헴단백질의 철 원자에 결합한다. 보결분자단으로 헴기가 결합되면 이러한 분자는 해당 헴단백질의 활성/기능을 조절하여 신호전달을 제공할 수 있다. 따라서 생물학적 시스템(세포)에서 생산될 때 이러한 기체 분자를 기체전달물질(gasotransmitter)이라고 한다.
다양한 생물학적 기능과 광범위한 풍부함으로 인해 헴단백질은 가장 많이 연구된 생체분자 중 하나이다.[4] 헴단백질의 구조와 기능에 대한 데이터는 단백질 정보 은행(PDB)의 보조 데이터베이스인 헴단백질 데이터베이스(Heme Protein Database, HPD)에 등록되어 있다.[5]