플라보단백질

플라보단백질(영어: flavoprotein)은 리보플라빈의 핵산 유도체인 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD) 또는 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)를 포함하고 있는 단백질이다.

플라보단백질
FMN 결합 단백질 athal3
식별자
상징	Flavoprotein
Pfam	PF02441
InterPro	IPR003382
SCOP	1e20
SUPERFAMILY	1e20
가능한 단백질 구조: Pfam 구조 PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum 구조 요약

플라보단백질은 산화적 스트레스, 광합성 및 DNA 복구에 기여하는 라디칼 제거 등 광범위한 생물학적 과정에 관여한다. 플라보단백질은 가장 많이 연구된 효소 계열 중 하나이다.

플라보단백질은 보결분자단 또는 보조 인자로 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD)나 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)를 가지고 있다. 플라빈은 일반적으로 단백질에 단단히 결합(아드레노독신 환원효소에서와 같이 FAD가 깊이 묻혀 있음)되어 있다.^[1] 약 5~10%의 플라보단백질은 공유 결합으로 연결된 FAD를 가지고 있다.^[2] 사용 가능한 구조 데이터를 기반으로 FAD 결합 부위는 200가지 이상의 서로 다른 유형으로 나눌 수 있다.^[3]

90종류의 플라보단백질이 사람의 유전체에 암호화되어 있다. 이 중 약 84%는 FAD를 필요로 하고, 약 16%는 FMN을 필요로 하는 반면 5가지는 FAD와 FMN 둘 다를 필요로 한다.^[4] 플라보단백질은 주로 미토콘드리아에 위치한다.^[4] 모든 플라보단백질 중 90%는 산화환원반응을 수행하고, 나머지 10%는 전이효소, 분해효소, 이성질화효소, 연결효소이다.^[5]

발견

플라보단백질은 1879년 우유에서 밝은 노란색 색소로 분리되었을 때 처음으로 언급되었다. 처음에는 "락토크롬(lactochrome)"이라고 불렸다. 1930년대 초에 이와 같은 색소는 다양한 출처로부터 분리되었으며, 비타민 B 복합체의 구성 요소로 인식되었다. 그 구조는 1935년에 보고되었으며, 리비딜 곁사슬과 공액 고리 시스템의 노란색에서 유래된 리보플라빈이라는 이름이 주어졌다.^[6]

효소의 보조 인자로 플라빈이 필요하다는 첫 번째 증거는 1935년에 나왔다. 후고 테오렐과 그 동료들은 이전에 세포 호흡에 필수적인 것으로 확인된 밝은 노란색의 효모의 효소가 주효소와 밝은 노란색 색소로 분리될 수 있음을 보여주었다. 주효소나 색소만으로는 NADH의 산화를 촉매할 수 없었지만, 이 둘을 혼합하면 효소 활성이 회복되었다. 그러나 분리된 색소를 리보플라빈으로 대체하면 분광법으로는 구별할 수 없었고 효소 활성도 회복하지 못했다. 이것으로서 연구된 단백질이 효소 촉매 활성을 위해 리보플라빈이 아니라 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)를 필요로 한다는 사실을 발견했다.^[6][7]

D-아미노산 산화효소에 대한 유사한 실험을 통해^[8] 효소에 의해 사용되는 두 번째 형태의 플라빈인 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD)가 확인되었다.^[9]

예

플라보단백질 계열에는 다음과 같은 다양한 효소가 포함되어 있다.

• 척추동물에서 스테로이드 호르몬 합성에 관여하는 아드레노독신 환원효소는 후생동물과 원핵생물에 널리 분포한다.^[1]
• 소포체에 위치한 사이토크롬 P450 단백질의 산화환원 파트너인 사이토크롬 P450 환원효소.^[10][11]
• 에피더민 생합성 단백질인 EpiD는 FMN과 결합하는 플라보단백질로 밝혀졌다. 이 효소는 -C=C- 이중 결합을 형성하기 위해 에피더민의 C-말단 메소-란싸이오닌의 시스테인 잔기에서 2개의 환원 당량을 제거하는 것을 촉매한다.^[12]
• 다이하이드록시다이피콜린산으로부터 다이피콜린산의 형성을 촉매하는 효소인 다이피콜린산 생성효소의 B 사슬.^[13]
• 페닐아크릴산 탈수소효소(EC 4.1.1.-) 및 효모에서 신남산에 대해 내성을 부여하는 효소.^[14]

같이 보기

• 포토트로핀
• 크립토크롬