310-завојница

3₁₀-завојницата е вид на вторична структура која се среќава кај белковините и полипептидите. Од сите вторични структури кај белковините, 3₁₀-завојницата е четвртиот најчест тип, после α-завојницата, β-плочата и бета свијокот. 3₁₀-завојниците сочинуваат приближно 10-15% од сите завојници во вторичните структури на белковините и најчесто се набљудуваат како екстензија на α-завојниците на нивните N- или C-терминали. Поради тенденцијата на α-завојниците постојано да се расклопуваат и повторно склопуваат, се претпоставува дека 3₁₀-завојницата служи како некој облик на интермедиерна конформација, која дава увид во иницијацијата на склопувањето на α-завојницата.

Поглед од горе на истата завојница прикажана од десно. Трите карбонилни групи се насочени нагоре кон гледачот, распоредени под агли од 120°, што одговара на свртување од 3 аминокиселински остатоци.

Страничен поглед на 3₁₀-завојница изграден од аланински остатоци. Двете водородни врски се означени со розова боја; растојанието кислород-водород е 1.83 Å (183 pм). N-терминалот на полипептидниот синџир е на дното, а C-терминалот е на врвот на сликата. Забележете дека страничните ланци се насочени малку надолу, односно, кон N-терминалот.

Историја

Макс Перуц, раководител на лабораторијата за молекуларна биологија на Кембричкиот универзитет, го напишал првиот научен труд во кој се опишуваат одликите на 3₁₀-завојницата.^[1] Во 1950 година, заедно со Вилијам Лоренс Брег и Џон Кендру, Перуц објавил истражување за конфигурациите на полипептидните синџири, врз основа на репликите од податоците од некристална дифракција, како и од кристалните структури на молекули како колагенот.^[2] Нивните предлози го вклучувале она што денес е познато како 3₁₀-завојница, но не ги вклучувале двата структурни мотиви за кои денес се знае дека се најчестите во белковинската структура. Следната година, Лајнус Полинг ги предвидел тие два мотива, алфа-завојница^[3] и бета-плоча,^[4] во неговиот научен труд кој денес се споредува по значење^[1] со трудот на Френсис Крик и Џејмс Д. Вотсон за структурата на ДНК молекулата.^[5] Полинг бил многу критичен на завојницините структури предложени од Брег, Кендру и Перуц, декларирајќи ги сите нив како невозможни.^[1][3] Перуц го опишал во својата книга Посакувам да ве налутев порано (анг. I wish I'd made you angry sooner)^[6] искуството на читањето на студијата на Полинг едно саботно утро:

Бев вџашен од трудот на Полинг и Кори. За разлика од завојниците на Кендру и моите завојници, нивните беа без натегнатост; сите амидни групи беа рамни и секоја карбонилна група формираше совршена водородна врска со иминогрупа четири остатоци понатаму по должината на синџирот. Структурата изгледаше многу точна. Како можев да ја пропуштам?

— Max Perutz, 1998, pp.173-175.

Подоцна тој ден, Перуц добил идеја за експеримент со кој би го потврдил моделот на Полинг и тој веднаш отишол во лабораторија за да го спроведе. По неколку часа, тој веќе имал докази со кои можел да ја потврди структурата на алфа-завојницата.^[1] По некое време, потврдата на Перуц за структурата на алфа-завојницата била објавена во научното списание Nature.^[7] Принципите применети во трудот од 1950 година за теоретски полипептидни структури, вклучувале:^[2]

• Полипептидни синџири кои се поврзани со водородни врски меѓу водородни и кислородни атоми од блиските амидни (пептидни) врски. Ваквите водородни врзувања формираат завојни структури кои не можат да се одмотаат, или на друг начин нарушат, без раскинување на водородните врски.
• Оние структури во кои сите достапни NH и CO групи се водородно поврзани, по природа, се повеќе веројатни, бидејќи нивната слободна енергија е пониска во однос на другите можни структури.

Во 1958 година, Кендру конечно го потврдил постоењето на 3₁₀-завојницата во структурата на миоглобинот,^[8] а во 1960 година, Перуц го потврдил неговото постоење во структурата на хемоглобинот.^{[9][10][11][12][13][14]}

Денес е познато дека 3₁₀-завојницата е третата најчеста вторична структура која се јавува кај глобуларните белковини, по α-завојницата и β-плочата.^[15] 3₁₀-завојниците се исклучително кратки, и во околу 96% од случаите содржат четири или помалку аминокиселински остатоци,^[16] јавувајќи се на места каде α-завојниците ја менуваат својата насока.^[8] Подолги 3₁₀-завојници, долги седум до единаесет остатоци, се забележани кај напонскиот сензор на напонскорегулираните калиумови канали.^[17]

Структура

Аминокиселините во 3₁₀-завојницата се поредени во десногира завојна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 120° во завојницата (т.е. завојницата има три остатоци по едно свртување), и транслација од 2.0 Å (0.20 nм) по должина на завојната оска, и има 10 атоми во прстенот формиран со градењето на водородната врска. Амино (N-H) групата на еден аминокиселински остаток формира водородна врска со карбонилната (C=O) група на аминокиселински остаток кој се наоѓа три остатока подолу (порано); оваа i + 3 → i водородна врска го дефинира 3₁₀-завојницата. Слични структури се α-завојницата (i + 4 → i водородно врзување) и π-завојницата (i + 5 → i водородно врзување).

Остатоците кај долгите 3₁₀-завојници заземаат (φ, ψ) диедарски агли од приближно (-49 °, -26 °). Бидејќи мноштвото на 3₁₀-завојници во белковините се кратки, тие отстапуваат од овие вредности. Општо земено, остатоците на долгите 3₁₀-завојници заземаат диедарски агли така што ψ диедарскиот агол на еден остаток и φ диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од приближно -75 °. За споредба, збирот на диедарските агли кај α-завојницата е околу -105 °, додека кај π-завојница е околу -125 °.^[16]

Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на кој било полипептидна завојница со транс изомери е даден со равенката:

${\displaystyle 3\cos \Omega =1-4\cos ^{2}\left({\frac {\varphi +\psi }{2}}\right)}$

и бидејќи Ω = 120° за идеален 3₁₀-завојница, следува дека φ и ψ го имаат следниот однос:

${\displaystyle \cos \left({\frac {\varphi +\psi }{2}}\right)={\frac {\sqrt {10}}{4}},}$

во согласност со набљудуваната вредност на φ + ψ од приближно −75°.

Диедарските агли на 3₁₀-завојницата, во однос на оние кај α-завојницата, може да се припишат на кратките должини на овие завојници, од 3 до 5 остатоци, во споредба со 10 до 12 остатоци кај α-завојницата. 3₁₀ завојниците често се јавуваат во транзициони места на полипептидниот синџир, што доведува до типично кратки должини, што резултира со отстапувања во торзиониот агол на полипептидниот синџир, а со тоа и нерегуларности. Нивните водородни врски се искривени во споредба со оние на α-завојниците, што придонесува за нивната нестабилност, иако честата појава на 3₁₀ завојниците во природните белковини ја демонстрира нивната важност во транзиционите структури.^[18][19]

Стабилност

Преку истражувањата на Мери Карпен, Питер Де Хасет и Кенет Нит,^[20] откриени се факторите за делумната стабилност на 3₁₀-завојницата. Завојниците најмногу се стабилизираат со аспартатниот остаток на неполарниот N-терминал кој стапува во интеракција со амидната група на завојната N-капа. Оваа електростатичка интеракција ги стабилизира пептидните диполи во паралелна ориентација. Слично како кај α-завојниците, високите нивоа на аспарагинска киселина се важни за опстанокот на 3₁₀-завојницата. Високата честота на аспарагинска киселина во 3₁₀-завојницата и α-завојницата е показател за неговата иницијација на завојница, но во исто време сугерира дека ја фаворизира стабилизацијата на 3₁₀-завојницата со инхибиција на ширењето на α-завојницата.^[20]

Поврзано

• Алфа-завојница
• Пи-завојница
• Вторична структура на белковините
• Бета-плоча
• Бета свиок