Glikozylacja białek jest zjawiskiem powszechnym – ponad połowa białek w organizmach jest glikozylowana^[1]. Przyłączenie reszty cukrowej do białka następuje poprzez wiązanie N-glikozydowe lub wiązanie O-glikozydowe.

N-glikozylacja polega na przyłączeniu reszty cukru do atomu azotu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka, na przykład u eukariontów do reszty asparaginy. Proces N-glikozylacji białek w organizmach żywych rozpoczyna się w cytoplazmie, jest kontynuowany w siateczce śródplazmatycznej i kończony w aparacie Golgiego. Jest to modyfikacja potranslacyjna białka, ponieważ jednak zachodzi równolegle z translacją, na rosnącym łańcuchu polipeptydowym, bywa określana jako proces kotranslacyjny. Podczas N-glikozylacji transferaza oligosacharydowa (OST, z ang. oligosaccharyltransferase) przyłącza do białka rozgałęziony oligosacharyd (14-mer), który jest presyntetyzowany jako pirofosforan dolicholu (alkoholu terpenowego związanego z siateczką śródplazmatyczną). Sekwencja cukrowa rozpoczyna się od 2 reszt N-acetyloglukozaminy. W kolejnych etapach procesu następuje modyfikacja oligosacharydu; u różnych organizmów ma ona różny przebieg.

O-glikozylacja zachodzi w aparacie Golgiego i jest procesem ściśle potranslacyjnym^[2]. Miejscami przyłączenia łańcucha cukrowego są zazwyczaj grupy hydroksylowe reszt Ser lub Thr, jednak mogą to być także inne lokalizacje, przykładowo Tyr lub Hyp. Poza pierwszą resztą cukrową (którą zazwyczaj jest N-acetylogalaktozamina), dalsza sekwencja cukrowa może być zróżnicowana^[3]^[4].

W pewnych warunkach glikozylacja białek może zachodzić bez udziału enzymów, proces ten nosi nazwę glikacji.

Glikozylacja białek

Przypisy