Каталаза (англ. Catalase) – білок, який кодується геном CAT, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[1] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 527 амінокислот, а молекулярна маса — 59 756[2].
Послідовність амінокислот
Коротка інформація Каталаза, Ідентифікатори ...
Закрити
Цей білок за функціями належить до оксидоредуктаз, пероксидаз, мітогенів, фосфопротеїнів.
Задіяний у таких біологічних процесах, як перекис водню, ацетилювання.
Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом, НАДФ.
Локалізований у пероксисомах.
- Quan F., Korneluk R.G., Tropak M.B., Gravel R.A. (1986). Isolation and characterization of the human catalase gene. Nucleic Acids Res. 14: 5321—5335. PMID 3755525 DOI:10.1093/nar/14.13.5321
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Yoo J.-H., Erzurum S.C., Hay J.G., Lemarchand P., Crystal R.G. (1994). Vulnerability of the human airway epithelium to hyperoxia. Constitutive expression of the catalase gene in human bronchial epithelial cells despite oxidant stress. J. Clin. Invest. 93: 297—302. PMID 8282800 DOI:10.1172/jci116959
- Wen J.K., Osumi T., Hashimoto T., Ogata M. (1990). Molecular analysis of human acatalasemia. Identification of a splicing mutation. J. Mol. Biol. 211: 383—393. PMID 2308162 DOI:10.1016/0022-2836(90)90359-t
- Putnam C.D., Arvai A.S., Bourne Y., Tainer J.A. (2000). Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism. J. Mol. Biol. 296: 295—309. PMID 10656833 DOI:10.1006/jmbi.1999.3458
- Safo M.K., Musayev F.N., Wu S.H., Abraham D.J., Ko T.P. (2001). Structure of tetragonal crystals of human erythrocyte catalase. Acta Crystallogr. D. 57: 1—7. PMID 11134921 DOI:10.1107/s0907444900013767