Аденозиндезаміназа

ADA (англ. Adenosine deaminase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 363 амінокислот, а молекулярна маса — 40 764^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAQTPAFDKP		KVELHVHLDG		SIKPETILYY		GRRRGIALPA		NTAEGLLNVI
GMDKPLTLPD		FLAKFDYYMP		AIAGCREAIK		RIAYEFVEMK		AKEGVVYVEV
RYSPHLLANS		KVEPIPWNQA		EGDLTPDEVV		ALVGQGLQEG		ERDFGVKARS
ILCCMRHQPN		WSPKVVELCK		KYQQQTVVAI		DLAGDETIPG		SSLLPGHVQA
YQEAVKSGIH		RTVHAGEVGS		AEVVKEAVDI		LKTERLGHGY		HTLEDQALYN
RLRQENMHFE		ICPWSSYLTG		AWKPDTEHAV		IRLKNDQANY		SLNTDDPLIF
KSTLDTDYQM		TKRDMGFTEE		EFKRLNINAA		KSSFLPEDEK		RELLDLLYKA
YGMPPSASAG		QNL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

ADA
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3IAR
Ідентифікатори
Символи	ADA, entrez:100, Adenosine deaminase, ADA1
Зовнішні ІД	OMIM: 608958 MGI: 87916 HomoloGene: 37249 GeneCards: ADA
Реагує на сполуку
pentostatin, coformycin[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • deaminase activity • zinc ion binding • зв’язування з іоном металу • hydrolase activity • purine nucleoside binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • adenosine deaminase activity Клітинна компонента • мембрана • cytoplasmic vesicle lumen • cell surface • міжклітинні контакти • soma • dendrite cytoplasm • GO:0016023 cytoplasmic vesicle • external side of plasma membrane • міжклітинний простір • цитоплазма • лізосома • гіалоплазма • клітинна мембрана Біологічний процес • positive regulation of T cell differentiation • histamine secretion • negative regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep • purine nucleotide salvage • positive regulation of T cell differentiation in thymus • positive regulation of calcium-mediated signaling • xanthine biosynthetic process • response to hypoxia • lung development • placenta development • deoxyadenosine catabolic process • positive regulation of T cell receptor signaling pathway • adenosine metabolic process • purine-containing compound salvage • dATP catabolic process • GO:0010260 старіння людини • negative regulation of thymocyte apoptotic process • negative regulation of apoptotic process • in utero embryonic development • negative regulation of mature B cell apoptotic process • nucleotide metabolic process • response to vitamin E • positive regulation of heart rate • negative regulation of adenosine receptor signaling pathway • response to morphine • regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin • T cell activation • адгезія клітин • positive regulation of T cell activation • positive regulation of B cell proliferation • trophectodermal cell differentiation • regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep • hypoxanthine biosynthetic process • purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process • germinal center B cell differentiation • liver development • lung alveolus development • Peyer's patch development • negative regulation of mucus secretion • inosine biosynthetic process • positive regulation of smooth muscle contraction • negative regulation of inflammatory response • negative regulation of leukocyte migration • positive regulation of germinal center formation • positive regulation of alpha-beta T cell differentiation • embryonic digestive tract development • negative regulation of penile erection • regulation of T cell differentiation • response to hydrogen peroxide • adenosine catabolic process • hypoxanthine salvage Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	100	11486
Ensembl	ENSG00000196839	ENSMUSG00000017697
UniProt	P00813	P03958
RefSeq (мРНК)	NM_000022 NM_001322050 NM_001322051	NM_001272052 NM_007398
RefSeq (білок)	NP_000013 NP_001308979 NP_001308980	NP_001258981 NP_031424
Локус (UCSC)	Хр. 20: 44.58 – 44.65 Mb	Хр. 2: 163.57 – 163.59 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, метаболізм нуклеотидів, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, клітинних контактах, цитоплазматичних везикулах, лізосомі.

Література

• Wiginton D.A., Adrian G.S., Hutton J.J. (1984). Sequence of human adenosine deaminase cDNA including the coding region and a small intron. Nucleic Acids Res. 12: 2439—2446. PMID 6546794 doi:10.1093/nar/12.5.2439
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Lindley E.R., Pisoni R.L. (1993). Demonstration of adenosine deaminase activity in human fibroblast lysosomes. Biochem. J. 290: 457—462. PMID 8452534 doi:10.1042/bj2900457
• Kameoka J., Tanaka T., Nojima Y., Schlossman S.F., Morimoto C. (1993). Direct association of adenosine deaminase with a T cell activation antigen, CD26. Science. 261: 466—469. PMID 8101391 doi:10.1126/science.8101391
• Gonzalez-Gronow M., Hershfield M.S., Arredondo-Vega F.X., Pizzo S.V. (2004). Cell surface adenosine deaminase binds and stimulates plasminogen activation on 1-LN human prostate cancer cells. J. Biol. Chem. 279: 20993—20998. PMID 15016824 doi:10.1074/jbc.M401023200
• Rostampour F., Biglari M., Vaisi-Raygani A., Salimi S., Tavilani H. (2012). Adenosine deaminase activity in fertile and infertile men. Andrologia. 44: 586—589. PMID 21919946 doi:10.1111/j.1439-0272.2011.01231.x