Білок промієлоцитарного лейкозу

Білок промієлоцитарного лейкозу (ПМЛ) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 882 амінокислот, а молекулярна маса — 97 551^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEPAPARSPR		PQQDPARPQE		PTMPPPETPS		EGRQPSPSPS		PTERAPASEE
EFQFLRCQQC		QAEAKCPKLL		PCLHTLCSGC		LEASGMQCPI		CQAPWPLGAD
TPALDNVFFE		SLQRRLSVYR		QIVDAQAVCT		RCKESADFWC		FECEQLLCAK
CFEAHQWFLK		HEARPLAELR		NQSVREFLDG		TRKTNNIFCS		NPNHRTPTLT
SIYCRGCSKP		LCCSCALLDS		SHSELKCDIS		AEIQQRQEEL		DAMTQALQEQ
DSAFGAVHAQ		MHAAVGQLGR		ARAETEELIR		ERVRQVVAHV		RAQERELLEA
VDARYQRDYE		EMASRLGRLD		AVLQRIRTGS		ALVQRMKCYA		SDQEVLDMHG
FLRQALCRLR		QEEPQSLQAA		VRTDGFDEFK		VRLQDLSSCI		TQGKDAAVSK
KASPEAASTP		RDPIDVDLPE		EAERVKAQVQ		ALGLAEAQPM		AVVQSVPGAH
PVPVYAFSIK		GPSYGEDVSN		TTTAQKRKCS		QTQCPRKVIK		MESEEGKEAR
LARSSPEQPR		PSTSKAVSPP		HLDGPPSPRS		PVIGSEVFLP		NSNHVASGAG
EAEERVVVIS		SSEDSDAENS		SSRELDDSSS		ESSDLQLEGP		STLRVLDENL
ADPQAEDRPL		VFFDLKIDNE		TQKISQLAAV		NRESKFRVVI		QPEAFFSIYS
KAVSLEVGLQ		HFLSFLSSMR		RPILACYKLW		GPGLPNFFRA		LEDINRLWEF
QEAISGFLAA		LPLIRERVPG		ASSFKLKNLA		QTYLARNMSE		RSAMAAVLAM
RDLCRLLEVS		PGPQLAQHVY		PFSSLQCFAS		LQPLVQAAVL		PRAEARLLAL
HNVSFMELLS		AHRRDRQGGL		KKYSRYLSLQ		TTTLPPAQPA		FNLQALGTYF
EGLLEGPALA		RAEGVSTPLA		GRGLAERASQ		QS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок промієлоцитарного лейкозу
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1BOR, 2MVW, 2MWX, 4WJN, 4WJO
Ідентифікатори
Символи	PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19, Promyelocytic leukemia protein, promyelocytic leukemia, Probable transcription factor PML nuclear body scaffold
Зовнішні ІД	OMIM: 102578 MGI: 104662 HomoloGene: 13245 GeneCards: PML
Пов'язані генетичні захворювання
короткозорість, mammary Paget's disease[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • SUMO binding • cobalt ion binding • зв’язування з іоном металу • protein homodimerization activity • zinc ion binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • SMAD binding • DNA binding • GO:0001105 transcription coactivator activity • protein heterodimerization activity • ubiquitin protein ligase binding • SUMO transferase activity Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • ендосома • ядерна мембрана • мембрана • клітинне ядро • nuclear matrix • ядерце • ендоплазматичний ретикулум • early endosome membrane • внутрішньоклітинний • нуклеоплазма • PML body • endoplasmic reticulum membrane • extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane • GO:0035328 Гетерохроматин Біологічний процес • regulation of protein phosphorylation • positive regulation of histone deacetylation • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress • myeloid cell differentiation • DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest • negative regulation of telomere maintenance via telomerase • ритмічний процес • interferon-gamma-mediated signaling pathway • negative regulation of telomerase activity • positive regulation of telomere maintenance • клітинне старіння • regulation of cell adhesion • defense response to virus • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage • positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process • transforming growth factor beta receptor signaling pathway • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process • negative regulation of cell population proliferation • positive regulation of defense response to virus by host • GO:0097285 апоптоз • response to cytokine • cell fate commitment • negative regulation of translation in response to oxidative stress • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • common-partner SMAD protein phosphorylation • branching involved in mammary gland duct morphogenesis • extrinsic apoptotic signaling pathway • positive regulation of fibroblast proliferation • positive regulation of apoptotic signaling pathway • endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis • transcription, DNA-templated • PML body organization • negative regulation of cell growth • intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator • вроджений імунітет • GO:0022415 viral process • response to gamma radiation • відгук до ультрафіолету • regulation of calcium ion transport into cytosol • positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region • fibroblast migration • сортування білків • процес імунної системи • protein stabilization • positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution • circadian regulation of gene expression • regulation of MHC class I biosynthetic process • regulation of circadian rhythm • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • maintenance of protein location in nucleus • cellular response to interleukin-4 • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator • response to hypoxia • regulation of double-strand break repair • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress • retinoic acid receptor signaling pathway • negative regulation of angiogenesis • negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process • entrainment of circadian clock by photoperiod • negative regulation of mitotic cell cycle • positive regulation of MHC class I biosynthetic process • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II • regulation of signal transduction by p53 class mediator • cellular response to leukemia inhibitory factor • protein import into nucleus • GO:0034622 protein-containing complex assembly • positive regulation of nucleic acid-templated transcription • protein sumoylation Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	5371	18854
Ensembl	ENSG00000140464	ENSMUSG00000036986
UniProt	P29590	Q60953
RefSeq (мРНК)	NM_033250 NM_002675 NM_033238 NM_033239 NM_033240 NM_033244 NM_033246 NM_033247 NM_033249	NM_008884 NM_178087 NM_001311088
RefSeq (білок)	NP_002666 NP_150241 NP_150242 NP_150243 NP_150247 NP_150249 NP_150250 NP_150252 NP_150253	NP_001298017 NP_032910 NP_835188
Локус (UCSC)	Хр. 15: 73.99 – 74.05 Mb	Хр. 9: 58.13 – 58.16 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до активаторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, імунітет, вроджений імунітет, взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми, противірусний захист, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, ендосомах.

Література

• Goddard A.D., Borrow J., Freemont P.S., Solomon E. (1991). Characterization of a zinc finger gene disrupted by the t(15;17) in acute promyelocytic leukemia. Science. 254: 1371—1374. PMID 1720570 doi:10.1126/science.1720570
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Jensen K., Shiels C., Freemont P.S. (2001). PML protein isoforms and the RBCC/TRIM motif. Oncogene. 20: 7223—7233. PMID 11704850 doi:10.1038/sj.onc.1204765
• Yang S., Kuo C., Bisi J.E., Kim M.K. (2002). PML-dependent apoptosis after DNA damage is regulated by the checkpoint kinase hCds1/Chk2. Nat. Cell Biol. 4: 865—870. PMID 12402044 doi:10.1038/ncb869
• Xu Z.-X., Timanova-Atanasova A., Zhao R.-X., Chang K.-S. (2003). PML colocalizes with and stabilizes the DNA damage response protein TopBP1. Mol. Cell. Biol. 23: 4247—4256. PMID 12773567 doi:10.1128/MCB.23.12.4247-4256.2003
• Daniels M.J., Marson A., Venkitaraman A.R. (2004). PML bodies control the nuclear dynamics and function of the CHFR mitotic checkpoint protein. Nat. Struct. Mol. Biol. 11: 1114—1121. PMID 15467728 doi:10.1038/nsmb837