Глутаматдегідрогеназа-1

Глутаматдегідрогеназа-1 (англ. Glutamate dehydrogenase 1) – білок, який кодується геном GLUD1, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 558 амінокислот, а молекулярна маса — 61 398^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MYRYLGEALL		LSRAGPAALG		SASADSAALL		GWARGQPAAA		PQPGLALAAR
RHYSEAVADR		EDDPNFFKMV		EGFFDRGASI		VEDKLVEDLR		TRESEEQKRN
RVRGILRIIK		PCNHVLSLSF		PIRRDDGSWE		VIEGYRAQHS		QHRTPCKGGI
RYSTDVSVDE		VKALASLMTY		KCAVVDVPFG		GAKAGVKINP		KNYTDNELEK
ITRRFTMELA		KKGFIGPGID		VPAPDMSTGE		REMSWIADTY		ASTIGHYDIN
AHACVTGKPI		SQGGIHGRIS		ATGRGVFHGI		ENFINEASYM		SILGMTPGFG
DKTFVVQGFG		NVGLHSMRYL		HRFGAKCIAV		GESDGSIWNP		DGIDPKELED
FKLQHGSILG		FPKAKPYEGS		ILEADCDILI		PAASEKQLTK		SNAPRVKAKI
IAEGANGPTT		PEADKIFLER		NIMVIPDLYL		NAGGVTVSYF		EWLKNLNHVS
YGRLTFKYER		DSNYHLLMSV		QESLERKFGK		HGGTIPIVPT		AEFQDRISGA
SEKDIVHSGL		AYTMERSARQ		IMRTAMKYNL		GLDLRTAAYV		NAIEKVFKVY
NEAGVTFT

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Глутаматдегідрогеназа-1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1L1F, 1NR1
Ідентифікатори
Символи	GLUD1, GDH, GDH1, GLUD, glutamate dehydrogenase 1, hGDH1
Зовнішні ІД	OMIM: 138130 MGI: 95753 HomoloGene: 55885 GeneCards: GLUD1
Пов'язані генетичні захворювання
hyperinsulinism-hyperammonemia syndrome[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • nucleotide binding • ADP binding • GTP binding • leucine binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • NAD+ binding • identical protein binding • oxidoreductase activity • ATP binding • glutamate dehydrogenase [NAD(P)+ activity] • glutamate dehydrogenase (NAD+) activity • oxidoreductase activity, acting on the CH-NH2 group of donors, NAD or NADP as acceptor Клітинна компонента • цитоплазма • мітохондріальний матрикс • мітохондрія Біологічний процес • glutamate catabolic process • glutamate biosynthetic process • substantia nigra development • cellular amino acid metabolic process • cellular amino acid biosynthetic process • glutamine metabolic process • tricarboxylic acid metabolic process • positive regulation of insulin secretion • mitochondrion organization Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2746	14661
Ensembl	ENSG00000148672	ENSMUSG00000021794
UniProt	P00367	P26443
RefSeq (мРНК)	NM_005271 NM_001318900 NM_001318901 NM_001318902 NM_001318904 NM_001318905 NM_001318906	NM_008133
RefSeq (білок)	NP_001305829 NP_001305830 NP_001305831 NP_001305833 NP_001305834 NP_001305835 NP_005262	NP_032159
Локус (UCSC)	Хр. 10: 87.05 – 87.09 Mb	Хр. 14: 34.03 – 34.07 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Цей білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, ГТФ, НАДФ. Локалізований у мітохондрії.

Література

• Amuro N., Yamaura M., Goto Y., Okazaki T. (1988). Molecular cloning and nucleotide sequence of the cDNA for human liver glutamate dehydrogenase precursor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 152: 1395—1400. PMID 3377777 doi:10.1016/S0006-291X(88)80440-6
• Nakatani Y., Schneider M.E., Banner C., Freese E. (1988). Complete nucleotide sequence of human glutamate dehydrogenase cDNA. Nucleic Acids Res. 16: 6237—6237. PMID 3399399 doi:10.1093/nar/16.13.6237
• Michaelidis T.M., Tzimagiorgis G., Moschonas N.K., Papamatheakis J. (1993). The human glutamate dehydrogenase gene family: gene organization and structural characterization. Genomics. 16: 150—160. PMID 8486350 doi:10.1006/geno.1993.1152
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Smith T.J., Peterson P.E., Schmidt T., Fang J., Stanley C.A. (2001). Structures of bovine glutamate dehydrogenase complexes elucidate the mechanism of purine regulation. J. Mol. Biol. 307: 707—720. PMID 11254391 doi:10.1006/jmbi.2001.4499
• Banerjee S., Schmidt T., Fang J., Stanley C.A., Smith T.J. (2003). Structural studies on ADP activation of mammalian glutamate dehydrogenase and the evolution of regulation. Biochemistry. 42: 3446—3456. PMID 12653548 doi:10.1021/bi0206917