Глутатіонредуктаза

GSR (англ. Glutathione-disulfide reductase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 522 амінокислот, а молекулярна маса — 56 257^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MALLPRALSA		GAGPSWRRAA		RAFRGFLLLL		PEPAALTRAL		SRAMACRQEP
QPQGPPPAAG		AVASYDYLVI		GGGSGGLASA		RRAAELGARA		AVVESHKLGG
TCVNVGCVPK		KVMWNTAVHS		EFMHDHADYG		FPSCEGKFNW		RVIKEKRDAY
VSRLNAIYQN		NLTKSHIEII		RGHAAFTSDP		KPTIEVSGKK		YTAPHILIAT
GGMPSTPHES		QIPGASLGIT		SDGFFQLEEL		PGRSVIVGAG		YIAVEMAGIL
SALGSKTSLM		IRHDKVLRSF		DSMISTNCTE		ELENAGVEVL		KFSQVKEVKK
TLSGLEVSMV		TAVPGRLPVM		TMIPDVDCLL		WAIGRVPNTK		DLSLNKLGIQ
TDDKGHIIVD		EFQNTNVKGI		YAVGDVCGKA		LLTPVAIAAG		RKLAHRLFEY
KEDSKLDYNN		IPTVVFSHPP		IGTVGLTEDE		AIHKYGIENV		KTYSTSFTPM
YHAVTKRKTK		CVMKMVCANK		EEKVVGIHMQ		GLGCDEMLQG		FAVAVKMGAT
KADFDNTVAI		HPTSSEELVT		LR

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

GSR
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1BWC, 1DNC, 1GRA, 1GRB, 1GRE, 1GRF, 1GRG, 1GRH, 1GRT, 1GSN, 1K4Q, 1XAN, 2AAQ, 2GH5, 2GRT, 3DJG, 3DJJ, 3DK4, 3DK8, 3DK9, 3GRS, 3GRT, 4GR1, 4GRT, 5GRT, 1ALG, 3SQP
Ідентифікатори
Символи	GSR, HEL-75, HEL-S-122m, glutathione reductase, glutathione-disulfide reductase, GR, GSRD
Зовнішні ІД	OMIM: 138300 MGI: 95804 HomoloGene: 531 GeneCards: GSR
Реагує на сполуку
oxiglutatione[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • flavin adenine dinucleotide binding • glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity • NADP binding • oxidoreductase activity • oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, NAD(P) as acceptor • electron transfer activity Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • мітохондріальний матрикс • мітохондрія • екзосома • external side of plasma membrane Біологічний процес • nucleobase-containing small molecule interconversion • glutathione metabolic process • cell redox homeostasis • cellular oxidant detoxification • cellular response to oxidative stress • Електронтранспортний ланцюг Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2936	14782
Ensembl	ENSG00000104687	ENSMUSG00000031584
UniProt	P00390	P47791
RefSeq (мРНК)	NM_001195104 NM_000637 NM_001195102 NM_001195103	NM_010344
RefSeq (білок)	NP_000628 NP_001182031 NP_001182032 NP_001182033	NP_034474
Локус (UCSC)	Хр. 8: 30.68 – 30.73 Mb	Хр. 8: 34.14 – 34.19 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАДФ, ФАД, флавопротеїном. Локалізований у цитоплазмі, мітохондрії.

Література

• Tutic M., Lu X.A., Schirmer R.H., Werner D. (1990). Cloning and sequencing of mammalian glutathione reductase cDNA. Eur. J. Biochem. 188: 523—528. PMID 2185014 doi:10.1111/j.1432-1033.1990.tb15431.x
• Kelner M.J., Montoya M.A. (2000). Structural organization of the human glutathione reductase (GSR) gene: determination of correct cDNA sequence and identification of a mitochondrial leader sequence. Biochem. Biophys. Res. Commun. 269: 366—368. PMID 10708558 doi:10.1006/bbrc.2000.2267
• Satoh N., Watanabe N., Kanda A., Sugaya-Fukazawa M., Hisatomi H. (2010). Expression of glutathione reductase splice variants in human tissues. Biochem. Genet. 48: 816—821. PMID 20628807 doi:10.1007/s10528-010-9362-z
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Krohne-Ehrich G., Schirmer R.H., Untucht-Grau R. (1977). Glutathione reductase from human erythrocytes. Isolation of the enzyme and sequence analysis of the redox-active peptide. Eur. J. Biochem. 80: 65—71. PMID 923580 doi:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11856.x
• Thieme R., Pai E.F., Schirmer R.H., Schulz G.E. (1981). Three-dimensional structure of glutathione reductase at 2-A resolution. J. Mol. Biol. 152: 763—782. PMID 7334521 doi:10.1016/0022-2836(81)90126-1