Гліцил-тРНК-синтаза

Гліцил-тРНК-синтаза (англ. Glycyl-tRNA synthetase) – білок, який кодується геном GARS, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 739 амінокислот, а молекулярна маса — 83 166^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPSPRPVLLR		GARAALLLLL		PPRLLARPSL		LLRRSLSAAS		CPPISLPAAA
SRSSMDGAGA		EEVLAPLRLA		VRQQGDLVRK		LKEDKAPQVD		VDKAVAELKA
RKRVLEAKEL		ALQPKDDIVD		RAKMEDTLKR		RFFYDQAFAI		YGGVSGLYDF
GPVGCALKNN		IIQTWRQHFI		QEEQILEIDC		TMLTPEPVLK		TSGHVDKFAD
FMVKDVKNGE		CFRADHLLKA		HLQKLMSDKK		CSVEKKSEME		SVLAQLDNYG
QQELADLFVN		YNVKSPITGN		DLSPPVSFNL		MFKTFIGPGG		NMPGYLRPET
AQGIFLNFKR		LLEFNQGKLP		FAAAQIGNSF		RNEISPRSGL		IRVREFTMAE
IEHFVDPSEK		DHPKFQNVAD		LHLYLYSAKA		QVSGQSARKM		RLGDAVEQGV
INNTVLGYFI		GRIYLYLTKV		GISPDKLRFR		QHMENEMAHY		ACDCWDAESK
TSYGWIEIVG		CADRSCYDLS		CHARATKVPL		VAEKPLKEPK		TVNVVQFEPS
KGAIGKAYKK		DAKLVMEYLA		ICDECYITEM		EMLLNEKGEF		TIETEGKTFQ
LTKDMINVKR		FQKTLYVEEV		VPNVIEPSFG		LGRIMYTVFE		HTFHVREGDE
QRTFFSFPAV		VAPFKCSVLP		LSQNQEFMPF		VKELSEALTR		HGVSHKVDDS
SGSIGRRYAR		TDEIGVAFGV		TIDFDTVNKT		PHTATLRDRD		SMRQIRAEIS
ELPSIVQDLA		NGNITWADVE		ARYPLFEGQE		TGKKETIEE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Гліцил-тРНК-синтаза
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2PME, 2PMF, 2Q5H, 2Q5I, 2ZT5, 2ZT6, 2ZT7, 2ZT8, 2ZXF, 4KQE, 4KR2, 4QEI, 5E6M
Ідентифікатори
Символи	GARS1, CMT2D, DSMAV, GlyRS, HMN5, SMAD1, glycyl-tRNA synthetase, GARS, glycyl-tRNA synthetase 1, HMN5A, SMAJI
Зовнішні ІД	OMIM: 600287 MGI: 2449057 HomoloGene: 1547 GeneCards: GARS1
Пов'язані генетичні захворювання
Charcot-Marie-Tooth disease type 2D, Distal hereditary motor neuropathy type V, distal hereditary motor neuronopathy type 5[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • aminoacyl-tRNA ligase activity • nucleotide binding • ligase activity • protein dimerization activity • ATP binding • bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity • hydrolase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • identical protein binding • glycine-tRNA ligase activity • transferase activity Клітинна компонента • аксон • мітохондріальний матрикс • cell projection • секреторна гранула • гіалоплазма • екзосома • extracellular region • цитоплазма • мітохондрія Біологічний процес • diadenosine tetraphosphate biosynthetic process • Біосинтез білків • glycyl-tRNA aminoacylation • mitochondrial glycyl-tRNA aminoacylation • tRNA aminoacylation for protein translation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2617	353172
Ensembl	ENSG00000106105	ENSMUSG00000029777
UniProt	P41250	Q9CZD3
RefSeq (мРНК)	NM_002047 NM_001316772	NM_180678
RefSeq (білок)	NP_001303701 NP_002038	NP_851009
Локус (UCSC)	Хр. 7: 30.58 – 30.63 Mb	Хр. 6: 55.01 – 55.06 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Цей білок за функціями належить до гідролаз, лігаз, аміноацил-тРНК-синтетаз. Задіяний у такому біологічному процесі як біосинтез білка. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі, клітинних відростках. Також секретований назовні.

Література

• Williams J.H., Osvath S.R., Khong T.-F., Pearse M.J., Power D.A. (1995). Cloning, sequencing and bacterial expression of human glycine tRNA synthetase. Nucleic Acids Res. 23: 1307—1310. PMID 7753621 doi:10.1093/nar/23.8.1307
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Xie W., Nangle L.A., Zhang W., Schimmel P., Yang X.-L. (2007). Long-range structural effects of a Charcot-Marie-Tooth disease-causing mutation in human glycyl-tRNA synthetase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104: 9976—9981. PMID 17545306 doi:10.1073/pnas.0703908104
• Guo R.-T., Chong Y.E., Guo M., Yang X.-L. (2009). Crystal structures and biochemical analyses suggest a unique mechanism and role for human glycyl-tRNA synthetase in Ap4A homeostasis. J. Biol. Chem. 284: 28968—28976. PMID 19710017 doi:10.1074/jbc.M109.030692
• Shiba K., Schimmel P., Motegi H., Noda T. (1994). Human glycyl-tRNA synthetase. Wide divergence of primary structure from bacterial counterpart and species-specific aminoacylation. J. Biol. Chem. 269: 30049—30055. PMID 7962006
• Ge Q., Trieu E.P., Targoff I.N. (1994). Primary structure and functional expression of human glycyl-tRNA synthetase, an autoantigen in myositis. J. Biol. Chem. 269: 28790—28797. PMID 7961834