Гістондеацетилаза-6

HDAC6 (англ. Histone deacetylase 6) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 215 амінокислот, а молекулярна маса — 131 419^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MTSTGQDSTT		TRQRRSRQNP		QSPPQDSSVT		SKRNIKKGAV		PRSIPNLAEV
KKKGKMKKLG		QAMEEDLIVG		LQGMDLNLEA		EALAGTGLVL		DEQLNEFHCL
WDDSFPEGPE		RLHAIKEQLI		QEGLLDRCVS		FQARFAEKEE		LMLVHSLEYI
DLMETTQYMN		EGELRVLADT		YDSVYLHPNS		YSCACLASGS		VLRLVDAVLG
AEIRNGMAII		RPPGHHAQHS		LMDGYCMFNH		VAVAARYAQQ		KHRIRRVLIV
DWDVHHGQGT		QFTFDQDPSV		LYFSIHRYEQ		GRFWPHLKAS		NWSTTGFGQG
QGYTINVPWN		QVGMRDADYI		AAFLHVLLPV		ALEFQPQLVL		VAAGFDALQG
DPKGEMAATP		AGFAQLTHLL		MGLAGGKLIL		SLEGGYNLRA		LAEGVSASLH
TLLGDPCPML		ESPGAPCRSA		QASVSCALEA		LEPFWEVLVR		STETVERDNM
EEDNVEESEE		EGPWEPPVLP		ILTWPVLQSR		TGLVYDQNMM		NHCNLWDSHH
PEVPQRILRI		MCRLEELGLA		GRCLTLTPRP		ATEAELLTCH		SAEYVGHLRA
TEKMKTRELH		RESSNFDSIY		ICPSTFACAQ		LATGAACRLV		EAVLSGEVLN
GAAVVRPPGH		HAEQDAACGF		CFFNSVAVAA		RHAQTISGHA		LRILIVDWDV
HHGNGTQHMF		EDDPSVLYVS		LHRYDHGTFF		PMGDEGASSQ		IGRAAGTGFT
VNVAWNGPRM		GDADYLAAWH		RLVLPIAYEF		NPELVLVSAG		FDAARGDPLG
GCQVSPEGYA		HLTHLLMGLA		SGRIILILEG		GYNLTSISES		MAACTRSLLG
DPPPLLTLPR		PPLSGALASI		TETIQVHRRY		WRSLRVMKVE		DREGPSSSKL
VTKKAPQPAK		PRLAERMTTR		EKKVLEAGMG		KVTSASFGEE		STPGQTNSET
AVVALTQDQP		SEAATGGATL		AQTISEAAIG		GAMLGQTTSE		EAVGGATPDQ
TTSEETVGGA		ILDQTTSEDA		VGGATLGQTT		SEEAVGGATL		AQTTSEAAME
GATLDQTTSE		EAPGGTELIQ		TPLASSTDHQ		TPPTSPVQGT		TPQISPSTLI
GSLRTLELGS		ESQGASESQA		PGEENLLGEA		AGGQDMADSM		LMQGSRGLTD
QAIFYAVTPL		PWCPHLVAVC		PIPAAGLDVT		QPCGDCGTIQ		ENWVCLSCYQ
VYCGRYINGH		MLQHHGNSGH		PLVLSYIDLS		AWCYYCQAYV		HHQALLDVKN
IAHQNKFGED		MPHPH

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

HDAC6
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3C5K, 3GV4, 3PHD, 5EDU, 5KH7
Ідентифікатори
Символи	HDAC6, CPBHM, HD6, PPP1R90, JM21, histone deacetylase 6
Зовнішні ІД	OMIM: 300272 MGI: 1333752 HomoloGene: 31353 GeneCards: HDAC6
Реагує на сполуку
belinostat, bufexamac, givinostat, panobinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, ricolinostat, tacedinaline[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • histone deacetylase binding • misfolded protein binding • зв’язування з іоном металу • enzyme binding • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific) • beta-catenin binding • zinc ion binding • polyubiquitin modification-dependent protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • tau protein binding • dynein complex binding • Hsp90 protein binding • histone deacetylase activity • microtubule binding • alpha-tubulin binding • ubiquitin binding • beta-tubulin binding • actin binding • hydrolase activity • ubiquitin protein ligase binding • tubulin deacetylase activity • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding • protein deacetylase activity • acetylspermidine deacetylase activity Клітинна компонента • гіалоплазма • perinuclear region of cytoplasm • caveola • мікротрубочка • клітинне ядро • multivesicular body • cell projection • microtubule associated complex • aggresome • dynein complex • histone deacetylase complex • перикаріон • аксон • inclusion body • дендрит (нейробіологія) • cell leading edge • cytoplasmic microtubule • cell body • neuron projection • нуклеоплазма • цитоплазма • GO:0009327 protein-containing complex Біологічний процес • Hsp90 deacetylation • protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins • відгук на органічну речовину • cellular response to topologically incorrect protein • tubulin deacetylation • regulation of establishment of protein localization • ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway • response to growth factor • intracellular protein transport • aggresome assembly • negative regulation of proteolysis • histone H3 deacetylation • positive regulation of signal transduction • peptidyl-lysine deacetylation • response to misfolded protein • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • regulation of protein stability • ubiquitin-dependent protein catabolic process • mitochondrion localization • positive regulation of epithelial cell migration • regulation of fat cell differentiation • transcription, DNA-templated • regulation of autophagy of mitochondrion • polyubiquitinated misfolded protein transport • response to toxic substance • positive regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death • regulation of microtubule-based movement • regulation of signaling receptor activity • protein polyubiquitination • protein deacetylation • negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process • regulation of autophagy • GO:2001216 negative regulation of oxidoreductase activity • regulation of androgen receptor signaling pathway • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • cellular response to misfolded protein • positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly • Епігенетичне успадкування • negative regulation of protein-containing complex disassembly • автофагія • negative regulation of microtubule depolymerization • lysosome localization • histone deacetylation • cellular response to hydrogen peroxide • collateral sprouting • dendritic spine morphogenesis • cilium assembly • regulation of macroautophagy • parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization • positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization • positive regulation of protein oligomerization • GO:0043624 protein-containing complex disassembly • positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation • polyamine deacetylation • spermidine deacetylation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10013	15185
Ensembl	ENSG00000094631	ENSMUSG00000031161
UniProt	Q9UBN7	Q9Z2V5
RefSeq (мРНК)	NM_006044 NM_001321225 NM_001321226 NM_001321227 NM_001321228 NM_001321229 NM_001321230 NM_001321231	NM_001130416 NM_010413
RefSeq (білок)	NP_001308154 NP_001308155 NP_001308156 NP_001308157 NP_001308158 NP_001308159 NP_001308160 NP_006035	NP_001123888 NP_034543
Локус (UCSC)	Хр. X: 48.8 – 48.82 Mb	Хр. X: 7.8 – 7.81 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, автофагія, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, клітинних відростках.

Література

• Grozinger C.M., Hassig C.A., Schreiber S.L. (1999). Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 4868—4873. PMID 10220385 doi:10.1073/pnas.96.9.4868
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Gao L., Cueto M.A., Asselbergs F., Atadja P. (2002). Cloning and functional characterization of HDAC11, a novel member of the human histone deacetylase family. J. Biol. Chem. 277: 25748—25755. PMID 11948178 doi:10.1074/jbc.M111871200
• Hook S.S., Orian A., Cowley S.M., Eisenman R.N. (2002). Histone deacetylase 6 binds polyubiquitin through its zinc finger (PAZ domain) and copurifies with deubiquitinating enzymes. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 13425—13430. PMID 12354939 doi:10.1073/pnas.172511699
• North B.J., Marshall B.L., Borra M.T., Denu J.M., Verdin E. (2003). The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase. Mol. Cell. 11: 437—444. PMID 12620231 doi:10.1016/S1097-2765(03)00038-8
• Pugacheva E.N., Jablonski S.A., Hartman T.R., Henske E.P., Golemis E.A. (2007). HEF1-dependent Aurora A activation induces disassembly of the primary cilium. Cell. 129: 1351—1363. PMID 17604723 doi:10.1016/j.cell.2007.04.035