HDAC3

HDAC3 (англ. Histone deacetylase 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 428 амінокислот, а молекулярна маса — 48 848^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAKTVAYFYD		PDVGNFHYGA		GHPMKPHRLA		LTHSLVLHYG		LYKKMIVFKP
YQASQHDMCR		FHSEDYIDFL		QRVSPTNMQG		FTKSLNAFNV		GDDCPVFPGL
FEFCSRYTGA		SLQGATQLNN		KICDIAINWA		GGLHHAKKFE		ASGFCYVNDI
VIGILELLKY		HPRVLYIDID		IHHGDGVQEA		FYLTDRVMTV		SFHKYGNYFF
PGTGDMYEVG		AESGRYYCLN		VPLRDGIDDQ		SYKHLFQPVI		NQVVDFYQPT
CIVLQCGADS		LGCDRLGCFN		LSIRGHGECV		EYVKSFNIPL		LVLGGGGYTV
RNVARCWTYE		TSLLVEEAIS		EELPYSEYFE		YFAPDFTLHP		DVSTRIENQN
SRQYLDQIRQ		TIFENLKMLN		HAPSVQIHDV		PADLLTYDRT		DEADAEERGP
EENYSRPEAP		NEFYDGDHDN		DKESDVEI

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

HDAC3
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 4A69
Ідентифікатори
Символи	HDAC3, HD3, RPD3, RPD3-2, histone deacetylase 3
Зовнішні ІД	OMIM: 605166 MGI: 1343091 HomoloGene: 48250 GeneCards: HDAC3
Реагує на сполуку
abexinostat, apicidin, belinostat, Масляна кислота, entinostat, givinostat, mocetinostat, panobinostat, pracinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, tacedinaline[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific) • GO:0001106 transcription corepressor activity • histone deacetylase activity • protein deacetylase activity • transcription factor binding • histone deacetylase binding • chromatin binding • NF-kappaB binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • enzyme binding • hydrolase activity • cyclin binding Клітинна компонента • цитоплазма • histone deacetylase complex • гіалоплазма • комплекс Ґольджі • клітинна мембрана • transcription repressor complex • нуклеоплазма • spindle microtubule • клітинне ядро • mitotic spindle Біологічний процес • histone H3 deacetylation • positive regulation of protein phosphorylation • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • regulation of protein stability • negative regulation of apoptotic process • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • cellular response to fluid shear stress • transcription, DNA-templated • spindle assembly • protein deacetylation • negative regulation of JNK cascade • циркадний ритм • negative regulation of myotube differentiation • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • histone deacetylation • positive regulation of TOR signaling • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II • negative regulation of nucleic acid-templated transcription • regulation of lipid metabolic process • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization • positive regulation of protein import into nucleus • histone H4 deacetylation • positive regulation of cold-induced thermogenesis • positive regulation of protein ubiquitination • circadian regulation of gene expression • regulation of circadian rhythm • ритмічний процес Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	8841	15183
Ensembl	ENSG00000171720	ENSMUSG00000024454
UniProt	O15379	O88895
RefSeq (мРНК)	NM_003883	NM_010411
RefSeq (білок)	NP_003874 NP_001341968 NP_001341969 NP_001341970	NP_034541
Локус (UCSC)	Хр. 5: 141.62 – 141.64 Mb	Хр. 18: 38.07 – 38.09 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, альтернативний сплайсинг, поліморфізм. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• Yang W.-M., Yao Y.-L., Sun J.-M., Davie J.R., Seto E. (1997). Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family. J. Biol. Chem. 272: 28001—28007. PMID 9346952 doi:10.1074/jbc.272.44.28001
• Emiliani S., Fischle W., van Lint C., Al-Abed Y., Verdin E. (1998). Characterization of a human RPD3 ortholog, HDAC3. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95: 2795—2800. PMID 9501169 doi:10.1073/pnas.95.6.2795
• Mahlknecht U., Emiliani S., Najfeld V., Young S., Verdin E. (1999). Genomic organization and chromosomal localization of the human histone deacetylase 3 gene. Genomics. 56: 197—202. PMID 10051405 doi:10.1006/geno.1998.5645
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Wei L.-N., Hu X., Chandra D., Seto E., Farooqui M. (2000). Receptor-interacting protein 140 directly recruits histone deacetylases for gene silencing. J. Biol. Chem. 275: 40782—40787. PMID 11006275 doi:10.1074/jbc.M004821200
• Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. (2000). Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97: 1056—1061. PMID 10655483 doi:10.1073/pnas.97.3.1056