Епідермальний фактор росту

EGF (англ. Epidermal growth factor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 207 амінокислот, а молекулярна маса — 133 994^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MLLTLIILLP		VVSKFSFVSL		SAPQHWSCPE		GTLAGNGNST		CVGPAPFLIF
SHGNSIFRID		TEGTNYEQLV		VDAGVSVIMD		FHYNEKRIYW		VDLERQLLQR
VFLNGSRQER		VCNIEKNVSG		MAINWINEEV		IWSNQQEGII		TVTDMKGNNS
HILLSALKYP		ANVAVDPVER		FIFWSSEVAG		SLYRADLDGV		GVKALLETSE
KITAVSLDVL		DKRLFWIQYN		REGSNSLICS		CDYDGGSVHI		SKHPTQHNLF
AMSLFGDRIF		YSTWKMKTIW		IANKHTGKDM		VRINLHSSFV		PLGELKVVHP
LAQPKAEDDT		WEPEQKLCKL		RKGNCSSTVC		GQDLQSHLCM		CAEGYALSRD
RKYCEDVNEC		AFWNHGCTLG		CKNTPGSYYC		TCPVGFVLLP		DGKRCHQLVS
CPRNVSECSH		DCVLTSEGPL		CFCPEGSVLE		RDGKTCSGCS		SPDNGGCSQL
CVPLSPVSWE		CDCFPGYDLQ		LDEKSCAASG		PQPFLLFANS		QDIRHMHFDG
TDYGTLLSQQ		MGMVYALDHD		PVENKIYFAH		TALKWIERAN		MDGSQRERLI
EEGVDVPEGL		AVDWIGRRFY		WTDRGKSLIG		RSDLNGKRSK		IITKENISQP
RGIAVHPMAK		RLFWTDTGIN		PRIESSSLQG		LGRLVIASSD		LIWPSGITID
FLTDKLYWCD		AKQSVIEMAN		LDGSKRRRLT		QNDVGHPFAV		AVFEDYVWFS
DWAMPSVMRV		NKRTGKDRVR		LQGSMLKPSS		LVVVHPLAKP		GADPCLYQNG
GCEHICKKRL		GTAWCSCREG		FMKASDGKTC		LALDGHQLLA		GGEVDLKNQV
TPLDILSKTR		VSEDNITESQ		HMLVAEIMVS		DQDDCAPVGC		SMYARCISEG
EDATCQCLKG		FAGDGKLCSD		IDECEMGVPV		CPPASSKCIN		TEGGYVCRCS
EGYQGDGIHC		LDIDECQLGE		HSCGENASCT		NTEGGYTCMC		AGRLSEPGLI
CPDSTPPPHL		REDDHHYSVR		NSDSECPLSH		DGYCLHDGVC		MYIEALDKYA
CNCVVGYIGE		RCQYRDLKWW		ELRHAGHGQQ		QKVIVVAVCV		VVLVMLLLLS
LWGAHYYRTQ		KLLSKNPKNP		YEESSRDVRS		RRPADTEDGM		SSCPQPWFVV
IKEHQDLKNG		GQPVAGEDGQ		AADGSMQPTS		WRQEPQLCGM		GTEQGCWIPV
SSDKGSCPQV		MERSFHMPSY		GTQTLEGGVE		KPHSLLSANP		LWQQRALDPP
HQMELTQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

EGF
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1IVO, 1JL9, 1NQL, 1P9J, 2KV4, 3NJP
Ідентифікатори
Символи	EGF, HOMG4, URG, epidermal growth factor, epithelial growth factor
Зовнішні ІД	OMIM: 131530 MGI: 95290 HomoloGene: 1483 GeneCards: EGF
Пов'язані генетичні захворювання
renal hypomagnesemia 4[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • calcium ion binding • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity • epidermal growth factor receptor binding • Wnt-protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • growth factor activity • Wnt-activated receptor activity • protein tyrosine kinase activity • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity Клітинна компонента • integral component of membrane • мембрана • receptor complex • extracellular region • lysosomal membrane • екзосома • platelet alpha granule lumen • міжклітинний простір • clathrin-coated vesicle membrane • клітинна мембрана Біологічний процес • negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway • positive regulation of MAP kinase activity • epidermal growth factor receptor signaling pathway • regulation of protein localization to cell surface • ERK1 and ERK2 cascade • platelet degranulation • regulation of calcium ion import • mammary gland alveolus development • MAPK cascade • реплікація ДНК • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated • negative regulation of secretion • positive regulation of hyaluronan biosynthetic process • positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation • positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process • Ангіогенез • Wnt signaling pathway involved in dorsal/ventral axis specification • positive regulation of cell population proliferation • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation • positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation • canonical Wnt signaling pathway • negative regulation of cholesterol efflux • peptidyl-tyrosine phosphorylation • positive regulation of DNA binding • positive regulation of phosphorylation • positive regulation of mitotic nuclear division • branching morphogenesis of an epithelial tube • GO:0072468 сигнальна трансдукція • regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation • ERBB2 signaling pathway • phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process • positive regulation of protein tyrosine kinase activity • activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity • regulation of cell motility • positive regulation of receptor internalization • positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity • membrane organization • negative regulation of ERBB signaling pathway • embryonic retina morphogenesis in camera-type eye • GO:1901313 positive regulation of gene expression • positive regulation of cell migration • positive regulation of protein kinase B signaling • negative regulation of Notch signaling pathway • regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway • positive regulation of protein localization to early endosome Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	1950	13645
Ensembl	ENSG00000138798	ENSMUSG00000028017
UniProt	P01133	P01132
RefSeq (мРНК)	NM_001178130 NM_001178131 NM_001963 NM_001357021	NM_010113 NM_001310737 NM_001329594
RefSeq (білок)	NP_001171601 NP_001171602 NP_001954 NP_001343950	NP_001297666 NP_001316523 NP_034243
Локус (UCSC)	Хр. 4: 109.91 – 110.01 Mb	Хр. 3: 129.47 – 129.55 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функцією належить до факторів росту. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Furuya M., Akashi S., Hirayama K. (1989). The primary structure of human EGF produced by genetic engineering, studied by high-performance tandem mass spectrometry. Biochem. Biophys. Res. Commun. 163: 1100—1106. PMID 2789514 doi:10.1016/0006-291X(89)92334-6
• Halim A., Nilsson J., Ruetschi U., Hesse C., Larson G. (2011). Human urinary glycoproteomics; attachment site specific analysis of N-and O-linked glycosylations by CID and ECD. Mol. Cell. Proteomics: —. PMID 22171320 doi:10.1074/mcp.M111.013649
• Hommel U., Harvey T.S., Driscoll P.C., Campbell I.D. (1992). Human epidermal growth factor. High resolution solution structure and comparison with human transforming growth factor alpha. J. Mol. Biol. 227: 271—282. PMID 1522591 doi:10.1016/0022-2836(92)90697-I
• Zettl M., Adrain C., Strisovsky K., Lastun V., Freeman M. (2011). Rhomboid family pseudoproteases use the ER quality control machinery to regulate intercellular signaling. Cell. 145: 79—91. PMID 21439629 doi:10.1016/j.cell.2011.02.047
• Huang H.W., Mohan S.K., Yu C. (2010). The NMR solution structure of human epidermal growth factor (hEGF) at physiological pH and its interactions with suramin. Biochem. Biophys. Res. Commun. 402: 705—710. PMID 21029725 doi:10.1016/j.bbrc.2010.10.089