CA4

CA4 (англ. Carbonic anhydrase 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 312 амінокислот, а молекулярна маса — 35 032^[6].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MRMLLALLAL		SAARPSASAE		SHWCYEVQAE		SSNYPCLVPV		KWGGNCQKDR
QSPINIVTTK		AKVDKKLGRF		FFSGYDKKQT		WTVQNNGHSV		MMLLENKASI
SGGGLPAPYQ		AKQLHLHWSD		LPYKGSEHSL		DGEHFAMEMH		IVHEKEKGTS
RNVKEAQDPE		DEIAVLAFLV		EAGTQVNEGF		QPLVEALSNI		PKPEMSTTMA
ESSLLDLLPK		EEKLRHYFRY		LGSLTTPTCD		EKVVWTVFRE		PIQLHREQIL
AFSQKLYYDK		EQTVSMKDNV		RPLQQLGQRT		VIKSGAPGRP		LPWALPALLG
PMLACLLAGF		LR

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

CA4
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1ZNC, 3F7B, 3F7U, 3FW3
Ідентифікатори
Символи	CA4, CAIV, Car4, RP17, carbonic anhydrase 4
Зовнішні ІД	OMIM: 114760 MGI: 1096574 HomoloGene: 20183 GeneCards: CA4
Пов'язані генетичні захворювання
retinitis pigmentosa 17[1]
Реагує на сполуку
Ацетазоламід, хлорталідон, dichlorphenamide, methazolamide, топірамат[2]
Онтологія гена Молекулярна функція • zinc ion binding • зв’язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • lyase activity • carbonate dehydratase activity • карбоангідрази Клітинна компонента • rough endoplasmic reticulum • комплекс Ґольджі • мембрана • secretory granule membrane • anchored component of plasma membrane • клітинна мембрана • transport vesicle membrane • cell surface • brush border membrane • trans-Golgi network • basolateral plasma membrane • apical plasma membrane • anchored component of external side of plasma membrane • perinuclear region of cytoplasm • anchored component of membrane • екзосома • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment Біологічний процес • one-carbon metabolic process • bicarbonate transport • обмін речовин Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	762	12351
Ensembl	ENSG00000167434	ENSMUSG00000000805
UniProt	P22748	Q64444
RefSeq (мРНК)	NM_000717	NM_007607
RefSeq (білок)	NP_000708	NP_031633
Локус (UCSC)	Хр. 17: 60.15 – 60.17 Mb	Хр. 11: 84.85 – 84.86 Mb
PubMed search	[3]	[4]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функцією належить до ліаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

• Okuyama T., Sato S., Zhu X.L., Waheed A., Sly W.S. (1992). Human carbonic anhydrase IV: cDNA cloning, sequence comparison, and expression in COS cell membranes. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 1315—1319. PMID 1311094 doi:10.1073/pnas.89.4.1315
• Okuyama T., Batanian J.R., Sly W.S. (1993). Genomic organization and localization of gene for human carbonic anhydrase IV to chromosome 17q. Genomics. 16: 678—684. PMID 8325641 doi:10.1006/geno.1993.1247
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Waheed A., Okuyama T., Heyduk T., Sly W.S. (1996). Carbonic anhydrase IV: purification of a secretory form of the recombinant human enzyme and identification of the positions and importance of its disulfide bonds. Arch. Biochem. Biophys. 333: 432—438. PMID 8809084 doi:10.1006/abbi.1996.0412
• Okuyama T., Waheed A., Kusumoto W., Zhu X.L., Sly W.S. (1995). Carbonic anhydrase IV: role of removal of C-terminal domain in glycosylphosphatidylinositol anchoring and realization of enzyme activity. Arch. Biochem. Biophys. 320: 315—322. PMID 7625839 doi:10.1016/0003-9861(95)90015-2
• Temperini C., Scozzafava A., Vullo D., Supuran C.T. (2006). Carbonic anhydrase activators. Activation of isozymes I, II, IV, VA, VII, and XIV with l- and d-histidine and crystallographic analysis of their adducts with isoform II: engineering proton-transfer processes within the active site of an enzyme. Chemistry. 12: 7057—7066. PMID 16807956 doi:10.1002/chem.200600159