Катехол-О-метилтрансфераза

COMT (англ. Catechol-O-methyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.^[1] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 271 амінокислот, а молекулярна маса — 30 037^[2].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPEAPPLLLA		AVLLGLVLLV		VLLLLLRHWG		WGLCLIGWNE		FILQPIHNLL
MGDTKEQRIL		NHVLQHAEPG		NAQSVLEAID		TYCEQKEWAM		NVGDKKGKIV
DAVIQEHQPS		VLLELGAYCG		YSAVRMARLL		SPGARLITIE		INPDCAAITQ
RMVDFAGVKD		KVTLVVGASQ		DIIPQLKKKY		DVDTLDMVFL		DHWKDRYLPD
TLLLEECGLL		RKGTVLLADN		VICPGAPDFL		AHVRGSSCFE		CTHYQSFLEY
REVVDGLEKA		IYKGPGSEAG		P

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Катехол-О-метилтрансфераза
Ідентифікатори
Символи	COMTcatechol-O-methyltransferases
Зовнішні ІД	GeneCards:
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	н/д	н/д
Ensembl	н/д	н/д
UniProt	н/д	н/д
RefSeq (мРНК)	н/д	н/д
RefSeq (білок)	н/д	н/д
Локус (UCSC)	н/д	н/д
PubMed search	н/д	н/д
Вікідані
Див./Ред. для людей

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, метилтрансфераз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном магнію, S-аденозил-L-метіоніном. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література

• Lundstroem K., Salminen M., Jalanko A., Savolainen R., Ulmanen I. (1991). Cloning and characterization of human placental catechol-O-methyltransferase cDNA. DNA Cell Biol. 10: 181—189. PMID 1707278 doi:10.1089/dna.1991.10.181
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Tilgmann C., Kalkkinen N. (1991). Purification and partial sequence analysis of the soluble catechol-O-methyltransferase from human placenta: comparison to the rat liver enzyme. Biochem. Biophys. Res. Commun. 174: 995—1002. PMID 1993083 doi:10.1016/0006-291X(91)91517-G
• Ulmanen I., Lundstroem K. (1991). Cell-free synthesis of rat and human catechol O-methyltransferase. Insertion of the membrane-bound form into microsomal membranes in vitro. Eur. J. Biochem. 202: 1013—1020. PMID 1765063 doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16464.x
• Rutherford K., Le Trong I., Stenkamp R.E., Parson W.W. (2008). Crystal structures of human 108V and 108M catechol O-methyltransferase. J. Mol. Biol. 380: 120—130. PMID 18486144 doi:10.1016/j.jmb.2008.04.040
• Rutherford K., Alphandery E., McMillan A., Daggett V., Parson W.W. (2008). The V108M mutation decreases the structural stability of catechol O-methyltransferase. Biochim. Biophys. Acta. 1784: 1098—1105. PMID 18474266 doi:10.1016/j.bbapap.2008.04.006