Кисла альфа-глюкозидаза

GAA (англ. Glucosidase alpha, acid) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 952 амінокислот, а молекулярна маса — 105 324^[6].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGVRHPPCSH		RLLAVCALVS		LATAALLGHI		LLHDFLLVPR		ELSGSSPVLE
ETHPAHQQGA		SRPGPRDAQA		HPGRPRAVPT		QCDVPPNSRF		DCAPDKAITQ
EQCEARGCCY		IPAKQGLQGA		QMGQPWCFFP		PSYPSYKLEN		LSSSEMGYTA
TLTRTTPTFF		PKDILTLRLD		VMMETENRLH		FTIKDPANRR		YEVPLETPHV
HSRAPSPLYS		VEFSEEPFGV		IVRRQLDGRV		LLNTTVAPLF		FADQFLQLST
SLPSQYITGL		AEHLSPLMLS		TSWTRITLWN		RDLAPTPGAN		LYGSHPFYLA
LEDGGSAHGV		FLLNSNAMDV		VLQPSPALSW		RSTGGILDVY		IFLGPEPKSV
VQQYLDVVGY		PFMPPYWGLG		FHLCRWGYSS		TAITRQVVEN		MTRAHFPLDV
QWNDLDYMDS		RRDFTFNKDG		FRDFPAMVQE		LHQGGRRYMM		IVDPAISSSG
PAGSYRPYDE		GLRRGVFITN		ETGQPLIGKV		WPGSTAFPDF		TNPTALAWWE
DMVAEFHDQV		PFDGMWIDMN		EPSNFIRGSE		DGCPNNELEN		PPYVPGVVGG
TLQAATICAS		SHQFLSTHYN		LHNLYGLTEA		IASHRALVKA		RGTRPFVISR
STFAGHGRYA		GHWTGDVWSS		WEQLASSVPE		ILQFNLLGVP		LVGADVCGFL
GNTSEELCVR		WTQLGAFYPF		MRNHNSLLSL		PQEPYSFSEP		AQQAMRKALT
LRYALLPHLY		TLFHQAHVAG		ETVARPLFLE		FPKDSSTWTV		DHQLLWGEAL
LITPVLQAGK		AEVTGYFPLG		TWYDLQTVPV		EALGSLPPPP		AAPREPAIHS
EGQWVTLPAP		LDTINVHLRA		GYIIPLQGPG		LTTTESRQQP		MALAVALTKG
GEARGELFWD		DGESLEVLER		GAYTQVIFLA		RNNTIVNELV		RVTSEGAGLQ
LQKVTVLGVA		TAPQQVLSNG		VPVSNFTYSP		DTKVLDICVS		LLMGEQFLVS
WC

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

GAA
Ідентифікатори
Символи	GAA, LYAG, glucosidase alpha, acid, alpha glucosidase
Зовнішні ІД	OMIM: 606800 MGI: 95609 HomoloGene: 37268 GeneCards: GAA
Пов'язані генетичні захворювання
Захворювання Помпе[1]
Реагує на сполуку
duvoglustat, miglitol[2]
Онтологія гена Молекулярна функція • hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds • hydrolase activity, acting on glycosyl bonds • maltose alpha-glucosidase activity • каталітична активність • hydrolase activity • carbohydrate binding • oligo-1,6-glucosidase activity • alpha-1,4-glucosidase activity • alpha-glucosidase activity Клітинна компонента • мембрана • lysosomal membrane • lysosomal lumen • лізосома • екзосома • клітинна мембрана • azurophil granule membrane • tertiary granule membrane • ficolin-1-rich granule membrane • integral component of membrane Біологічний процес • vacuolar sequestering • cardiac muscle contraction • muscle cell cellular homeostasis • neuromuscular process controlling posture • locomotory behavior • neuromuscular process controlling balance • regulation of the force of heart contraction • diaphragm contraction • heart morphogenesis • maltose metabolic process • Глікогеноліз • sucrose metabolic process • гістогенез • glycogen metabolic process • обмін речовин • lysosome organization • striated muscle contraction • glucose metabolic process • neutrophil degranulation • carbohydrate metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2548	14387
Ensembl	ENSG00000171298	ENSMUSG00000025579
UniProt	P10253	P70699
RefSeq (мРНК)	NM_000152 NM_001079803 NM_001079804	NM_001159324 NM_008064
RefSeq (білок)	NP_000143 NP_001073271 NP_001073272	NP_001152796 NP_032090
Локус (UCSC)	Хр. 17: 80.1 – 80.12 Mb	Хр. 11: 119.16 – 119.18 Mb
PubMed search	[3]	[4]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз, фосфопротеїнів. Локалізований у мембрані, лізосомі.

Література

• Hoefsloot L.H., Hoogeveen-Westerveld M., Reuser A.J.J., Oostra B.A. (1990). Characterization of the human lysosomal alpha-glucosidase gene. Biochem. J. 272: 493—497. PMID 2268276 doi:10.1042/bj2720493
• Martiniuk F., Mehler M., Tzall S., Meredith G., Hirschhorn R. (1990). Sequence of the cDNA and 5'-flanking region for human acid alpha-glucosidase, detection of an intron in the 5' untranslated leader sequence, definition of 18-bp polymorphisms, and differences with previous cDNA and amino acid sequences. DNA Cell Biol. 9: 85—94. PMID 2111708 doi:10.1089/dna.1990.9.85
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Lin C.-Y., Shieh J.-J. (1995). Identification of a de novo point mutation resulting in infantile form of Pompe's disease. Biochem. Biophys. Res. Commun. 208: 886—893. PMID 7695647 doi:10.1006/bbrc.1995.1418
• Hermans M.M.P., Wisselaar H.A., Kroos M.A., Oostra B.A., Reuser A.J.J. (1993). Human lysosomal alpha-glucosidase: functional characterization of the glycosylation sites. Biochem. J. 289: 681—686. PMID 8435067 doi:10.1042/bj2890681
• Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 doi:10.1038/nbt827