Колагенова спіраль

У молекулярній біології потрійна спіраль колагену або спіраль 2 типу є основною вторинною структурою різних типів фіброзного колагену, включаючи колаген I типу. У 1954 році Рамачандран і Карта (13, 14) запропонували структуру потрійної спіралі колагену на основі даних дифракції волокон. Вона складається з потрійної спіралі, що складається з повторюваної послідовності амінокислот гліцин-XY, де X та Y часто є проліном або гідроксипроліном.^[1][2] Колаген, згорнутий у потрійну спіраль, відомий як тропоколаген. Потрійні спіралі колагену часто згорнуті у фібрили, які самі утворюють більші волокна, як у сухожиллях.

TEM image of collagen fibres.

Структура

Гліцин, пролін та гідроксипролін повинні знаходитися у призначених ним положеннях з правильною конфігурацією. Наприклад, гідроксипролін у положенні Y підвищує термічну стабільність потрійної спіралі, але не тоді, коли він розташований у положенні X.^[3] Термічна стабілізація також утруднена, коли гідроксильна група має неправильну конфігурацію. Через високий вміст гліцину та проліну колаген не може утворити регулярну α-спіраль та β-листову структуру. Три ліворукі спіральні нитки скручуються, утворюючи праву потрійну спіраль.^[4] Потрійна спіраль колагену має 3,3 залишки на виток.^[5]

Три ланцюги колагену стабілізуються стеричним відштовхуванням, що виникає за рахунок піролідинових кілець залишків проліну та гідроксипроліну. Піролідинові кільця не заважають одне одному, коли поліпептидний ланцюг набуває цієї розширеної спіральної форми, яка є набагато більш відкритою, ніж щільно згорнута форма альфа-спіралі. Три ланцюги пов'язані один з одним водневими зв'язками. Донорами водневих зв'язків є пептидні NH-групи залишків гліцину. Акцепторами водневих зв'язків є CO-групи залишків на інших ланцюгах. OH-група гідроксипроліну не бере участі у водневих зв'язках, але стабілізує транс-ізомер проліну за допомогою стереоелектронних ефектів, стабілізуючи таким чином всю потрійну спіраль.

Підйом колагенової спіралі (суперспіралі) становить 2,9 Å (0,29 нм) на залишок. Центр потрійної спіралі колагену дуже малий і гідрофобний, і кожен третій залишок спіралі повинен контактувати з центром.^[6] Через дуже крихітний і тісний простір у центрі, лише малий атом водню бічного ланцюга гліцину здатний взаємодіяти з центром.^[6] Цей контакт неможливий навіть за наявності трохи більшого амінокислотного залишку, окрім гліцину.