Лізил-тРНК-синтаза

KARS (англ. Lysyl-tRNA synthetase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людини на короткому плечі 16-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 597 амінокислот, а молекулярна маса — 68 048^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAAVQAAEVK		VDGSEPKLSK		NELKRRLKAE		KKVAEKEAKQ		KELSEKQLSQ
ATAAATNHTT		DNGVGPEEES		VDPNQYYKIR		SQAIHQLKVN		GEDPYPHKFH
VDISLTDFIQ		KYSHLQPGDH		LTDITLKVAG		RIHAKRASGG		KLIFYDLRGE
GVKLQVMANS		RNYKSEEEFI		HINNKLRRGD		IIGVQGNPGK		TKKGELSIIP
YEITLLSPCL		HMLPHLHFGL		KDKETRYRQR		YLDLILNDFV		RQKFIIRSKI
ITYIRSFLDE		LGFLEIETPM		MNIIPGGAVA		KPFITYHNEL		DMNLYMRIAP
ELYHKMLVVG		GIDRVYEIGR		QFRNEGIDLT		HNPEFTTCEF		YMAYADYHDL
MEITEKMVSG		MVKHITGSYK		VTYHPDGPEG		QAYDVDFTPP		FRRINMVEEL
EKALGMKLPE		TNLFETEETR		KILDDICVAK		AVECPPPRTT		ARLLDKLVGE
FLEVTCINPT		FICDHPQIMS		PLAKWHRSKE		GLTERFELFV		MKKEICNAYT
ELNDPMRQRQ		LFEEQAKAKA		AGDDEAMFID		ENFCTALEYG		LPPTAGWGMG
IDRVAMFLTD		SNNIKEVLLF		PAMKPEDKKE		NVATTDTLES		TTVGTSV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

KARS
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3BJU, 4DPG, 4YCU, 4YCW
Ідентифікатори
Символи	KARS1, KARS2, CMTRIB, lysyl-tRNA synthetase 1, KRS, Lysyl-tRNA synthetase, KARS, DFNB89, LEPID, DEAPLE
Зовнішні ІД	OMIM: 601421 MGI: 1934754 HomoloGene: 4053 GeneCards: KARS1
Пов'язані генетичні захворювання
Charcot-Marie-Tooth disease recessive intermediate B, autosomal recessive nonsyndromic deafness 89[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • aminoacyl-tRNA ligase activity • nucleotide binding • amino acid binding • tRNA binding • lysine-tRNA ligase activity • ligase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • nucleic acid binding • ATP binding • ATP adenylyltransferase activity • protein homodimerization activity • transferase activity • identical protein binding Клітинна компонента • мембрана • клітинна мембрана • extracellular region • мітохондріальний матрикс • мітохондрія • міжклітинний простір • aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex • клітинне ядро • цитоплазма • гіалоплазма Біологічний процес • Біосинтез білків • tRNA processing • tRNA aminoacylation for protein translation • lysyl-tRNA aminoacylation • GO:0022415 viral process • basophil activation involved in immune response • negative regulation of cell population proliferation • positive regulation of macrophage chemotaxis • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway • positive regulation of macrophage activation • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated • ERK1 and ERK2 cascade • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade • positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response • positive regulation of p38MAPK cascade • positive regulation of metallopeptidase activity • diadenosine tetraphosphate biosynthetic process • response to X-ray Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3735	85305
Ensembl	ENSG00000065427	ENSMUSG00000031948
UniProt	Q15046	Q99MN1
RefSeq (мРНК)	NM_005548 NM_001130089 NM_001378148	NM_001130868 NM_001286384 NM_053092 NM_001363429 NM_001363430
RefSeq (білок)	NP_001123561 NP_005539 NP_001365077	NP_001124340 NP_001273313 NP_444322 NP_001350358 NP_001350359
Локус (UCSC)	Хр. 16: 75.63 – 75.65 Mb	Хр. 8: 112.72 – 112.74 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до лігаз, аміноацил-тРНК-синтетаз. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, біосинтез білка. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії. Також секретований назовні.

Література

• Tolkunova E., Park H., Xia J., King M.P., Davidson E. (2000). The human lysyl-tRNA synthetase gene encodes both the cytoplasmic and mitochondrial enzymes by means of an unusual alternative splicing of the primary transcript. J. Biol. Chem. 275: 35063—35069. PMID 10952987 doi:10.1074/jbc.M006265200
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Zamecnik P.C., Stephenson M.L., Janeway C.M., Randerath K. (1966). Enzymatic synthesis of diadenosine tetraphosphate and diadenosine triphosphate with a purified lysyl-tRNA synthetase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 24: 91—97. PMID 5338216 doi:10.1016/0006-291X(66)90415-3
• Quevillon S., Robinson J.-C., Berthonneau E., Siatecka M., Mirande M. (1999). Macromolecular assemblage of aminoacyl-tRNA synthetases: identification of protein-protein interactions and characterization of a core protein. J. Mol. Biol. 285: 183—195. PMID 9878398 doi:10.1006/jmbi.1998.2316
• Tan M., Wei C., Price C.M. (2003). The telomeric protein Rap1 is conserved in vertebrates and is expressed from a bidirectional promoter positioned between the Rap1 and KARS genes. Gene. 323: 1—10. PMID 14659874 doi:10.1016/j.gene.2003.08.026
• Lee Y.N., Nechushtan H., Figov N., Razin E. (2004). The function of lysyl-tRNA synthetase and Ap4A as signaling regulators of MITF activity in FcepsilonRI-activated mast cells. Immunity. 20: 145—151. PMID 14975237 doi:10.1016/S1074-7613(04)00020-2