Фенілаланінгідроксилаза

Фенілаланінгідроксилаза (англ. Phenylalanine hydroxylase, PAH) — білок, який кодується геном PAH, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 452 амінокислот, а молекулярна маса — 51 862^[6].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSTAVLENPG		LGRKLSDFGQ		ETSYIEDNCN		QNGAISLIFS		LKEEVGALAK
VLRLFEENDV		NLTHIESRPS		RLKKDEYEFF		THLDKRSLPA		LTNIIKILRH
DIGATVHELS		RDKKKDTVPW		FPRTIQELDR		FANQILSYGA		ELDADHPGFK
DPVYRARRKQ		FADIAYNYRH		GQPIPRVEYM		EEEKKTWGTV		FKTLKSLYKT
HACYEYNHIF		PLLEKYCGFH		EDNIPQLEDV		SQFLQTCTGF		RLRPVAGLLS
SRDFLGGLAF		RVFHCTQYIR		HGSKPMYTPE		PDICHELLGH		VPLFSDRSFA
QFSQEIGLAS		LGAPDEYIEK		LATIYWFTVE		FGLCKQGDSI		KAYGAGLLSS
FGELQYCLSE		KPKLLPLELE		KTAIQNYTVT		EFQPLYYVAE		SFNDAKEKVR
NFAATIPRPF		SVRYDPYTQR		IEVLDNTQQL		KILADSINSE		IGILCSALQK
IK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

PAH
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1DMW, 1J8T, 1J8U, 1KW0, 1LRM, 1MMK, 1MMT, 1TDW, 1TG2, 2PAH, 3PAH, 4ANP, 5PAH, 6PAH, 5FII
Ідентифікатори
Символи	PAH, PH, PKU, PKU1, phenylalanine hydroxylase
Зовнішні ІД	OMIM: 612349 MGI: 97473 HomoloGene: 234 GeneCards: PAH
Пов'язані генетичні захворювання
фенілкетонурія, maternal phenylketonuria[1]
Реагує на сполуку
fenclonine, sapropterin dihydrochloride[2]
Онтологія гена Молекулярна функція • iron ion binding • phenylalanine 4-monooxygenase activity • зв’язування з іоном металу • monooxygenase activity • каталітична активність • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced pteridine as one donor, and incorporation of one atom of oxygen • oxidoreductase activity Клітинна компонента • гіалоплазма Біологічний процес • catecholamine biosynthetic process • neurotransmitter biosynthetic process • L-phenylalanine catabolic process • cellular amino acid biosynthetic process • aromatic amino acid family metabolic process • обмін речовин • tyrosine biosynthetic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	5053	18478
Ensembl	ENSG00000171759	ENSMUSG00000020051
UniProt	P00439	P16331
RefSeq (мРНК)	NM_000277 NM_001354304	NM_008777
RefSeq (білок)	NP_000268 NP_001341233	NP_032803
Локус (UCSC)	Хр. 12: 102.84 – 102.96 Mb	Хр. 10: 87.36 – 87.42 Mb
PubMed search	[3]	[4]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іоном заліза.

Фермент додає гідроксильну групу до молекули фенілаланіну, утворюючи іншу амінокислоту — тирозин. У випадку дефекту роботи ферменту розвивається захворювання фенілкетонурія, зазвичай спадкове.

Література

• Kwok S.C.M., Ledley F.D., Dilella A.G., Robson K.J.H., Woo S.L.C. (1985). Nucleotide sequence of a full-length complementary DNA clone and amino acid sequence of human phenylalanine hydroxylase. Biochemistry. 24: 556—561. PMID 2986678 doi:10.1021/bi00324a002
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Cotton R.G., McAdam W., Jennings I., Morgan F.J. (1988). A monoclonal antibody to aromatic amino acid hydroxylases. Identification of the epitope. Biochem. J. 255: 193—196. PMID 2461704 doi:10.1042/bj2550193
• Siltberg-Liberles J., Steen I.H., Svebak R.M., Martinez A. (2008). The phylogeny of the aromatic amino acid hydroxylases revisited by characterizing phenylalanine hydroxylase from Dictyostelium discoideum. Gene. 427: 86—92. PMID 18835579 doi:10.1016/j.gene.2008.09.005
• Erlandsen H., Flatmark T., Stevens R.C., Hough E. (1998). Crystallographic analysis of the human phenylalanine hydroxylase catalytic domain with bound catechol inhibitors at 2.0-A resolution. Biochemistry. 37: 15638—15646. PMID 9843368 doi:10.1021/bi9815290
• Fusetti F., Erlandsen H., Flatmark T., Stevens R.C. (1998). Structure of tetrameric human phenylalanine hydroxylase and its implications for phenylketonuria. J. Biol. Chem. 273: 16962—16967. PMID 9642259 doi:10.1074/jbc.273.27.16962