Багатий на гістидин глікопротеїн

Багатий на гістидин глікопротеїн (англ. Histidine rich glycoprotein) – білок, який кодується геном HRG, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 525 амінокислот, а молекулярна маса — 59 578^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MKALIAALLL		ITLQYSCAVS		PTDCSAVEPE		AEKALDLINK		RRRDGYLFQL
LRIADAHLDR		VENTTVYYLV		LDVQESDCSV		LSRKYWNDCE		PPDSRRPSEI
VIGQCKVIAT		RHSHESQDLR		VIDFNCTTSS		VSSALANTKD		SPVLIDFFED
TERYRKQANK		ALEKYKEEND		DFASFRVDRI		ERVARVRGGE		GTGYFVDFSV
RNCPRHHFPR		HPNVFGFCRA		DLFYDVEALD		LESPKNLVIN		CEVFDPQEHE
NINGVPPHLG		HPFHWGGHER		SSTTKPPFKP		HGSRDHHHPH		KPHEHGPPPP
PDERDHSHGP		PLPQGPPPLL		PMSCSSCQHA		TFGTNGAQRH		SHNNNSSDLH
PHKHHSHEQH		PHGHHPHAHH		PHEHDTHRQH		PHGHHPHGHH		PHGHHPHGHH
PHGHHPHCHD		FQDYGPCDPP		PHNQGHCCHG		HGPPPGHLRR		RGPGKGPRPF
HCRQIGSVYR		LPPLRKGEVL		PLPEANFPSF		PLPHHKHPLK		PDNQPFPQSV
SESCPGKFKS		GFPQVSMFFT		HTFPK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Багатий на гістидин глікопротеїн
Ідентифікатори
Символи	HRG, HPRG, HRGP, THPH11, histidine rich glycoprotein
Зовнішні ІД	OMIM: 142640 MGI: 2146636 HomoloGene: 133557 GeneCards: HRG
Пов'язані генетичні захворювання
hereditary thrombophilia due to congenital histidine-rich (poly-L) glycoprotein deficiency[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • heparin binding • cysteine-type endopeptidase inhibitor activity • zinc ion binding • immunoglobulin binding • зв’язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • heme binding • serine-type endopeptidase inhibitor activity • heparan sulfate proteoglycan binding • signaling receptor binding Клітинна компонента • endolysosome • blood microparticle • клітинна мембрана • extracellular region • екзосома • platelet alpha granule lumen • cell surface • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • гемостаз • negative regulation of cell adhesion • negative regulation of fibrinolysis • regulation of actin cytoskeleton organization • negative regulation of blood vessel endothelial cell migration • positive regulation of immune response to tumor cell • фібриноліз • platelet degranulation • heme transport • negative regulation of endothelial cell chemotaxis • хемотаксис • positive regulation of blood vessel remodeling • negative regulation of cell growth • Ангіогенез • positive regulation of apoptotic process • регуляція експресії генів • negative regulation of angiogenesis • positive regulation of focal adhesion assembly • negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway • regulation of platelet activation • regulation of blood coagulation • GO:0106159 regulation of protein-containing complex assembly • negative regulation of cell adhesion mediated by integrin • negative regulation of cell population proliferation • negative regulation of lamellipodium assembly • regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation • зсідання крові • platelet activation • negative regulation of endopeptidase activity • antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3273	94175
Ensembl	ENSG00000113905	ENSMUSG00000022877
UniProt	P04196	Q9ESB3
RefSeq (мРНК)	NM_000412	NM_053176
RefSeq (білок)	NP_000403	NP_444406
Локус (UCSC)	Хр. 3: 186.66 – 186.68 Mb	Хр. 16: 22.77 – 22.78 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Задіяний у таких біологічних процесах як зсідання крові, гемостаз, ангіогенез, хемотаксис, фібриноліз. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку, з молекулою гепарину. Секретований назовні.

Література

• Koide T., Foster D.C., Yoshitake S., Davie E.W. (1986). Amino acid sequence of human histidine-rich glycoprotein derived from the nucleotide sequence of its cDNA. Biochemistry. 25: 2220—2225. PMID 3011081 doi:10.1021/bi00356a055
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Morgan W.T. (1978). Human serum histidine-rich glycoprotein. I. Interactions with heme, metal ions and organic ligands. Biochim. Biophys. Acta. 535: 319—333. PMID 678554 doi:10.1016/0005-2795(78)90098-3
• Gorgani N.N., Parish C.R., Altin J.G. (1999). Differential binding of histidine-rich glycoprotein (HRG) to human IgG subclasses and IgG molecules containing kappa and lambda light chains. J. Biol. Chem. 274: 29633—29640. PMID 10514432 doi:10.1074/jbc.274.42.29633
• Jones A.L., Hulett M.D., Parish C.R. (2004). Histidine-rich glycoprotein binds to cell-surface heparan sulfate via its N-terminal domain following Zn2+ chelation. J. Biol. Chem. 279: 30114—30122. PMID 15138272 doi:10.1074/jbc.M401996200
• Jones A.L., Hulett M.D., Altin J.G., Hogg P., Parish C.R. (2004). Plasminogen is tethered with high affinity to the cell surface by the plasma protein, histidine-rich glycoprotein. J. Biol. Chem. 279: 38267—38276. PMID 15220341 doi:10.1074/jbc.M406027200