Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.
 | Ця стаття не містить посилань на джерела. (листопад 2015) |
Класифікація
Протеази розділяють на шість груп[джерело?] за будовою активного центру ферменту:
- Серинові
- Треонінові
- Цистеїнові
- Аспаргінові
- Металопротеази
- Глутамінові
Треонінові й глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно[джерело?]. Механізм, що використовується для розщеплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонільну групу поліпептиду. Одним зі шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну як нуклеофілу.
 |
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
