罗斯曼折叠

罗斯曼折叠（英语：Rossmann fold）是一种蛋白质结构基序，常见于核苷酸结合蛋白质，特别是辅因子NAD结合蛋白。该结构由两个重复的部分组成，每个部分包括6个平行的β折叠与两对α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构。因为每一个罗斯曼折叠可以和一个核苷酸结合，像NAD等二核苷酸的结合域包括二个成对的罗斯曼折叠，分别和辅因子的一个核苷酸部分结合。单一的罗斯曼折叠可以和单核苷酸结合，例如辅因子FMN。

罗斯曼折叠的一个例子：表皮葡萄球菌（英语：Staphylococcus epidermidis）的脱羧酶（英语：decarboxylase）蛋白结构域(PDB ID 1G5Q)与辅因子黄素单核苷酸结合

该结构以迈克尔·罗斯曼命名，因其在1970年第一个发现存在于乳酸脱氢酶（一种核苷酸结合蛋白）的折叠结构^[1][2]。

在1989年，魏茨曼科学研究学院的Israel Hanukoglu发现一些酶的NADP结合位点与和NAD结合的基序在序列一致性上有所不同^[3]，这一发现可以被用来重建辅酶特异性的酶^[4]。