蛋白质结构
维基百科,自由的 encyclopedia
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子,蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。绝大部分蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的聚合物,但还存在另外两种不常见氨基酸,硒半胱氨酸、吡咯赖氨酸,参与到极少数的蛋白质合成中(其翻译机制也不同于61种密码子)。在形成蛋白质后,这些氨基酸又被称为残基。
蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰,有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为,若残基数少于40,就称之为多肽或肽。
要发挥生物学功能,蛋白质需要正确折叠为一个特定构型,主要是通过大量的非共价相互作用(如氢键、离子键、范德华力和疏水作用)来实现;此外,在一些蛋白质(特别是分泌性蛋白质)折叠中,双硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制,常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学,采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜(cryo-EM)等技术来解析蛋白质结构。
一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的;40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别,一般约为200-380个残基,而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。[1]更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成;如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。