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β摺疊

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Β折叠
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β摺疊(β-sheet),又稱β片層結構(β-pleated sheet),是蛋白質二級結構的常見結構模體。 β摺疊片由β鏈(β-strands)組成,這些鏈通過至少兩個或三個主鏈氫鍵橫向連接,形成通常扭曲的摺疊片。β鏈是一段多鏈,通常長3至10個氨基酸,主鏈呈伸展構象。β摺疊片的超分子結合與澱粉樣變阿爾茨海默病和其他蛋白質構象病中觀察到的纖維和蛋白質聚集體的形成有關。

ThumbProtein secondary structureBeta sheetAlpha helix
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Interactive diagram of hydrogen bonds in protein secondary structure. Cartoon above, atoms below with nitrogen in blue, oxygen in red (PDB: 1AXC​​)

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β摺疊。參與的蛋白質主鏈原子和氫鍵以實體顯示。
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結構與取向

幾何形狀

大多數β鏈與其他鏈相鄰排列,並與相鄰鏈形成廣泛的氫鍵網絡,其中一條鏈主鏈上的N-H基團與相鄰鏈主鏈上的C=O基團形成氫鍵。在完全伸展的β鏈中,連續的側鏈以交替的模式向上和向下延伸。

在β摺疊中,兩條以上氨基酸鏈(肽鏈),或同一條肽鏈之間的不同部分形成平行或反平行排列,成為「股」。肽平面之間呈手風琴狀摺疊,股與股之間會通過氫鍵固定,但氫鍵主要在股間而不是股內。氨基酸殘基的R側鏈分布在片層的上下。

β摺疊層並不是平的,因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。(英語pleated)這樣每一股會更緊密排列,氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7。在蛋白質結構中β摺疊通常會用箭頭表示。肽鏈的端在同側為順式,兩殘基間距為0.65nm;不在同側為反式,兩殘基間距為0.70nm。反式較順式平行摺疊更加穩定。

能形成β摺疊的氨基酸殘基一般不大,而且不帶同種電荷,這樣有利於多肽鏈的伸展,如甘氨酸丙氨酸在β摺疊中出現的幾率最高。免疫球蛋白有大量的β摺疊層。

另一種常見的蛋白質模序α螺旋和三種不同的β轉角。不屬於一個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規則螺旋。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。

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延伸閲讀

參見

外部連結

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