捲曲螺旋

捲曲螺旋（英語：coiled coil）是一種蛋白質超二級結構，由2－7^[1]個α螺旋（最常見的是2或4個）互相纏繞形成麻花狀結構。許多具有重要生物學功能（如基因表達調控中的轉錄因子）蛋白質含有捲曲螺旋。

原肌球蛋白所形成的捲曲螺旋。

一個典型的由兩個反平行α螺旋所組成的捲曲螺旋。來自GCN4蛋白中的亮氨酸拉鏈。PDB: 1ZIK​

許多含有捲曲螺旋結構的蛋白質具有重要的生物學功能，例如基因表達的調控中的轉錄因子。含有捲曲螺旋結構最知名的蛋白質有原癌蛋白（oncoprotein）c-fos和jun，以及原肌球蛋白（tropomyosin，一種肌肉蛋白）。

歷史

在萊納斯·鮑林和他的同事於1951年提出α螺旋結構^[2]後不久，弗朗西斯·克里克就於1952年提出了α-角蛋白中可能存在由α螺旋互相纏繞而形成捲曲螺旋。^[3]

結構

捲曲螺旋中七肽重複區的示意圖

形成捲曲螺旋的蛋白質序列中通常具有序列重複現象，每個重複序列區含有七個氨基酸，被稱為七肽重複區（heptad repeat）。捲曲螺旋中螺旋之間相互作用的表面常含有疏水氨基酸，如亮氨酸，而由亮氨酸在相互作用表面的排列就形成了「亮氨酸拉鏈」（亮氨酸如同拉鏈一般相互作用）。在細胞質這樣一個水環境中，兩個螺旋排列在一起最好的方式就是將它們的疏水氨基酸相對，而親水氨基酸則朝外；這樣就使得疏水表面不會暴露於水環境中。這種對疏水表面的包埋為兩個螺旋的二聚化提供了熱力學驅動力。

形成捲曲螺旋的α螺旋之間的關係可以是平行的或反平行的，並且這些α螺旋通常採用「左手」型超螺旋。少量「右手」型捲曲螺旋也存在於自然界中，或者通過蛋白質工程設計而達成。^[4]

生物學功能

gp41六聚體能夠啟動HIV進入宿主細胞。

HIV感染

愛滋病毒（HIV）侵入人體細胞中關鍵的一個步驟是由反平行捲曲螺旋構成的gp41三聚體的暴露。gp41三聚體一般是被另一個病毒表面糖蛋白gp120所覆蓋，以保護gp41免受抗體識別。當病毒結合到靶細胞上時，gp120發生結構變化，將gp41三聚體暴露出來使得gp41的疏水N端尾部插入靶細胞的細胞膜。gp41上的三個α螺旋摺疊到gp41的捲曲螺旋三聚體上形成六聚體，並將病毒外膜與靶細胞的細胞膜拉到足夠近而發生膜融合。然後，病毒就可以進入細胞，開始自身複製。

二聚化標籤

由於捲曲螺旋的特異性作用並且常常形成二聚體，因此捲曲螺旋被用作二聚化的標籤應用於需要二聚化的蛋白質。