β折叠

β折叠（β-sheet），又称β片层结构（β-pleated sheet），是蛋白质二级结构的常见结构模体。 β折叠片由β链（β-strands）组成，这些链通过至少两个或三个主链氢键横向连接，形成通常扭曲的折叠片。β链是一段多肽链，通常长3至10个氨基酸，主链呈伸展构象。β折叠片的超分子结合与淀粉样变、阿尔茨海默病和其他蛋白质构象病中观察到的纤维和蛋白质聚集体的形成有关。

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Interactive diagram of hydrogen bonds in protein secondary structure. Cartoon above, atoms below with nitrogen in blue, oxygen in red (PDB: 1AXC​​)

β折叠。参与的蛋白质主链原子和氢键以实体显示。

结构与取向

几何形状

大多数β链与其他链相邻排列，并与相邻链形成广泛的氢键网络，其中一条链主链上的N-H基团与相邻链主链上的C=O基团形成氢键。在完全伸展的β链中，连续的侧链以交替的模式向上和向下延伸。

在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm；不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。

能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。

另一种常见的蛋白质模序是α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

延伸阅读

• Cooper J. Super Secondary Structure - Part II. Principles of Protein Structure Using the Internet. 31 May 1996 [25 May 2007]. （原始内容存档于2016-12-28）.
• Open-sided Beta-meander. Structural Classification of Proteins (SCOP). 20 October 2006 [31 May 2007]. （原始内容存档于2012-02-04）.

参见

• 手征（英语：chriality）

外部链接

• （英文）Anatomy & Taxonomy of Protein Structures -survey （页面存档备份，存于互联网档案馆）
• （英文）NetSurfP - Secondary Structure and Surface Accessibility predictor （页面存档备份，存于互联网档案馆）
• （英文）Interactive model of an anti-parallel β sheet (plug-in required)
• （英文）Interactive model of a parallel β sheet (plug-in required)
• （英文）Animated details of β-pleated sheet^{[永久失效链接]}
• （英文）Monooxygenase （页面存档备份，存于互联网档案馆）
• 精美的蛋白质二级结构图示