二级结构
一般三維形式的局部蛋白質片段 / 维基百科,自由的 encyclopedia
二级结构(英语:Secondary structure)在生物化学及结构生物学中,是指一个生物大分子,如蛋白质及核酸(DNA或RNA),局部区段的三维通式。然而它并不描述任何特定的原子位置(在三级结构中描述)。
二级结构是由生物大分子在原子分辨率结构中所观察到的氢键来定义的。蛋白质的二级结构通常是以主链中氨基之间的氢键模式来定义〈与主链-侧链间以及侧链-侧链间的氢键无关〉,亦即DSSP的定义。[1]而核酸的二级结构是以碱基之间的氢键来定义。
在二级结构中,特定的氢键模式往往伴随着其他一些结构特征;但如果只考虑这些结构特征而忽略氢键本身,则会导致所定义的二级结构不准确。例如,蛋白质的螺旋中的残基都分布在拉氏图(以主链二面角为坐标)的特定区域,因此二面角位于这一区域的残基都会被认为参与形成“螺旋”,而不论它是否真正的存在对应氢键。其他稍微不准确的定义多是应用曲线微分几何的观念,如曲率及扭量。也有一些结构生物学家以肉眼观察通过软件显示的蛋白质结构来决定其二级结构。
对生物大分子的二级结构含量可以以光谱来初步估计。对于蛋白质,最常用的方法是圆二色性(Circular dichroism), (利用长紫外线,波长范围170-250nm)。在获得的光谱吸收曲线上,α螺旋结构会在208nm及222nm两处同时出现极小值,而204nm和207nm处出现单个极小值则分别表示存在无规卷曲和β折叠结构。另一个较常用的方法是红外光谱,它可以侦测因氢键所造成胺基的震荡。而光谱中,测定二级结构最准确的方法是利用核磁共振光谱所纪录的化学位移,由于仪器和样品制备上的原因,这一方法较为少用。