For faster navigation, this Iframe is preloading the Wikiwand page for 酶动力学.

酶动力学

维基百科,自由的百科全书

此条目需要扩充。 (2017年11月25日)请协助改善这篇条目,更进一步的信息可能会在讨论页扩充请求中找到。请在扩充条目后将此模板移除。
此条目需要精通或熟悉相关主题的编者参与及协助编辑。 (2017年11月25日)请邀请适合的人士改善本条目。更多的细节与详情请参见讨论页
来源于大肠杆菌的二氢叶酸还原酶 与它的两个底物,二氢叶酸(右)与和NADPH(左),两个底物包裹于活性位点之中。蛋白质用带状图来表示,其中α螺旋用红色表示,β折叠用黄色表示,而转角用蓝色表示。Generated from 7DFR (页面存档备份,存于互联网档案馆).
来源于大肠杆菌二氢叶酸还原酶 与它的两个底物,二氢叶酸(右)与和NADPH(左),两个底物包裹于活性位点之中。蛋白质用带状图来表示,其中α螺旋用红色表示,β折叠用黄色表示,而转角用蓝色表示。Generated from 7DFR页面存档备份,存于互联网档案馆).
反应速率将增加为底物浓度的增加,最终成为饱和在极高浓度的衬底。
反应速率将增加为底物浓度的增加,最终成为饱和在极高浓度的衬底。

酶动力学,又被称为酶催化动力学酶反应动力学酵素动力学,是研究酶催化化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究,可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物毒药如何抑制其活性。

当酶结合多个底物,如二氢叶酸还原酶(右图所示)时,酶动力学也可以显示这些底物结合的顺序和释放产物的顺序。

酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如,结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下,确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。

历史

1902年,维克多·亨利(Victor Henri)提出了对酶动力学进行定量的理论,[1]但是由于忽略了溶液中氢离子浓度的影响,他的实验结果无法验证这一理论。在1909年,Peter Lauritz Sørensen提出了对数的pH尺度并引入“缓冲”这一概念后,[2]德国化学家Leonor Michaelis和他的加拿大博士后Maud Leonora Menten重复了Henri的实验,实验结果肯定了Henri所提出的方程。这一方程被称为Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics,中文对应名称为米氏方程[3]这一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所进一步发展,此二人所提出的动力学方程至今仍得到广泛使用。[4]

多层基板的反应

多层基板的反应,后续复杂的速率方程描述如何衬底的约束,以及以何种顺序。

化学机理

一个很重要的目的测量酶动力学是确定化学机制的一种酶反应,即该序列的化学步骤变换到基板产品。

酶抑制和活化

酶抑制剂是减少或消除酶活性的分子,而酶活化剂是增加酶的催化速率的分子。这些相互作用可以是可逆的(即取消该抑制剂恢复酶活性)或不可逆的(即抑制剂永久地失活酶)。

参看

参考文献

  1. ^ Henri,V. Theorie generale de l'action de quelques diastases. Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris. 1902, 135: 916–919. 
  2. ^ Sørensen,P.L. Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen. Biochem. Z. 1909, 21: 131–304. 
  3. ^ Michaelis L., Menten M. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Z. 1913, 49: 333–369.  English translation页面存档备份,存于互联网档案馆) Accessed 6 April 2007
  4. ^ Briggs G. E., Haldane J. B. S. A note on the kinetics of enzyme action. Biochem. J. 1925, 19: 339–339 [2007-10-06]. PMID 16743508. (原始内容存档于2015-03-19). 

进阶阅读

  • Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press 2004, ISBN 1-85578-158-1.
  • Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition 1993, ISBN 0-471-30309-7.
  • Alan Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science : A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998. ISBN 0-7167-3268-8
  • Santiago Schnell, Philip K. Maini, A century of enzyme kinetics: Reliability of the KM and vmax estimates, Comments on Theoretical Biology 8, 169–187, 2004 DOI: 10.1080/08948550390206768
  • Chris Walsh, Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
  • Nicholas Price, Lewis Stevens, Fundamentals of Enzymology, Oxford University Press, 1999. ISBN 0-19-850229-X
  • Tim Bugg, An Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry Blackwell Publishing, 2004 ISBN 1-4051-1452-5

外部链接

{{bottomLinkPreText}} {{bottomLinkText}}
酶动力学
Listen to this article

This browser is not supported by Wikiwand :(
Wikiwand requires a browser with modern capabilities in order to provide you with the best reading experience.
Please download and use one of the following browsers:

This article was just edited, click to reload
This article has been deleted on Wikipedia (Why?)

Back to homepage

Please click Add in the dialog above
Please click Allow in the top-left corner,
then click Install Now in the dialog
Please click Open in the download dialog,
then click Install
Please click the "Downloads" icon in the Safari toolbar, open the first download in the list,
then click Install
{{::$root.activation.text}}

Install Wikiwand

Install on Chrome Install on Firefox
Don't forget to rate us

Tell your friends about Wikiwand!

Gmail Facebook Twitter Link

Enjoying Wikiwand?

Tell your friends and spread the love:
Share on Gmail Share on Facebook Share on Twitter Share on Buffer

Our magic isn't perfect

You can help our automatic cover photo selection by reporting an unsuitable photo.

This photo is visually disturbing This photo is not a good choice

Thank you for helping!


Your input will affect cover photo selection, along with input from other users.