二硫键 - Wikiwand
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二硫键

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二硫键化学上是一条从结合硫醇而衍生的单共价键。它又称为二硫键双硫桥,大部分用于生物化学的范畴。其正式名称应为过硫化物,但却甚少使用。与过氧化物(R-O-O-R)相似,它的整体连结是R-S-S-R。二硫键一般都是从巯基氧化形成:

三个原子按序列连结有时被称为三硫键,但其实只是两个二硫键。二硫键在橡胶的硫化有着重要的地位。

二硫键
二硫键

蛋白质

二硫键在一些蛋白质的折叠及稳定性占有重要的地位,而这些蛋白质多是分泌在细胞外的环境。由于大部分细胞的区间都是还原环境,这令在细胞质基质中的二硫键十分不稳定(但亦有例外)。

胱氨酸是由两个半胱氨酸以二硫键连合而组成。
胱氨酸是由两个半胱氨酸以二硫键连合而组成。
二硫键.
二硫键.

蛋白质的二硫键是在半胱氨酸残基硫醇之间形成。其他含有氨基酸——蛋氨酸就不能形成二硫键。一条二硫键一般是将半胱氨酸的简写用连结符号来表示,例如“Cys26-Cys84二硫键”,或简化为“26-84二硫键”,或更简单的“C26-C84”,当中已暗示了二硫键而不须明言。蛋白质二硫键的原型是双氨基酸肽的胱氨酸,它是以二硫键将两个半胱氨酸结合组成。二硫键结构是以它在原子之间的两面角来描述,而一般都是接近±90°。

二硫键从以下方式稳定折叠后的蛋白质:

  1. 它将蛋白质的两部分紧握,使蛋白质形成折叠的形状。另一种说法则是它降低非折叠形状的蛋白质的,使其不稳定。
  2. 它会成为折叠后蛋白质的疏水核心,亦即局部的疏水残基会凝聚在二硫键的周边,透过疏水性的相互作用而紧扣在一起。
  3. 与1及2有关的,它会与蛋白质链的两段连结,增加蛋白质残基的局部有效浓度,并降低分子的局部有效浓度。因为水分子会攻击氨基之间的氢键及打破二级结构,二硫键就可以稳定在附近的二级结构。例如,有研究显示的不同部分在分隔后没有结构,但在建立二硫键后就有着稳定的二级结构及三级结构

蛋白质的二硫键是由硫醇双硫交换反应来形成。disulfide species是指半胱氨酸在双硫连接蛋白质中的特定配对,一般会以括号来表示,例如“(26-84, 58-110)disulfide species”。disulfide ensemble则是一组有着相同编号二硫键的disulfide species.并以1S ensemble、2S ensemble等来分别表示有一条、两条等二硫键的disulfide ensemble。因此,(26-84) disulfide species属于1S ensemble,而(26-84, 58-110) species则属于2S ensemble。而没有二硫键的species就会以R来表示,代表完全还原的意思。在一般的情况下,二硫键的重新现置是比形成新二硫键或是它们的还原来得要快。所以,在ensemble中的disulfide species比在 ensemble之间更快获得平衡。

蛋白质的原始形式一般是一个单一的disulfide species,而有些蛋白质在功能上会转变二硫键的状态,例如硫氧还蛋白。在多于两个半胱氨酸的蛋白质中,可以生成非原始的二硫键,而这些蛋白质差不多都是没有折叠的。当半胱氨酸的数量增加时,非原始的蛋白质会以几何级数增加。从n个半胱氨酸生成p条二硫键的方法的数量可以由以下方程式获得:

例如8个半胱氨酸的蛋白质(如核糖核酸酶A)有着105种不同的four-disulfide species,只有一个是原始的disulfide species。异构酶可以催化disulfide species之间的转变,加速形成原始的disulfide species。

有着原始二硫键的Disulfide species是以des及方括号来表示。例如des[40-95] disulfide species就有着除了40及95的半胱氨酸外的所有二硫键。缺乏一条原始二硫键的Disulfide species多是折叠的,尤其是当它暴露于在已折叠及原始的蛋白质中的溶剂。

原核生物

二硫键在细菌中负责重要的保护作用,当细菌暴露于氧化反应时,二硫键可以作为可逆的开关,将蛋白质开启或关闭。若没有二硫键的保护作用,低浓度的过氧化氢就能严重地破坏细菌的DNA及杀死细菌。

真核生物

真核生物细胞中,二硫键一般是在粗面内质网内生成,而非原生质。这是因内质网氧化环境及原生质的还原环境(参考谷胱甘肽)。所以二硫键多会在分泌的蛋白质、溶酶蛋白质及膜蛋白质的外浆区域中找到。

但是亦有例外的情况。在原生质的蛋白质附近出现的半胱氨酸残基会成为氧化感应器,当细胞的还原潜能转弱时,它们氧化及触发细胞反应。牛痘病毒亦会产生有着多个二硫键的原生质蛋白质及,虽然原因不明,它们有着保护的效力抵抗细胞间的蛋白质加水分解。

二硫键亦会在多种哺乳动物精子染色质内的精蛋白之间产生。

毛发

毛发是一种生物聚合体,干重量超过90%是由角质素的蛋白质造成。在正常情况下,人类毛发约有10%的水分,相当地影响着毛发的机械特性。毛发蛋白质是由二硫键经半胱氨酸连在一起。这个连结非常坚韧,在古埃及墓穴内就曾发现接近完整的毛发。毛发的不同部位亦有不同的半胱氨酸水平,造成较硬或较软的发质。建立或破坏二硫键可以用来控制波浪的或卷曲的发型。烫发的基础原理就是破坏及重造二硫键。

二硫键属共价键,某些蛋白质肽链中含有一些半胱氨酸残基, 这种氨基酸残基可形成二硫键, 二硫键可在同一条肽链内或不同肽链之间形成,这种共价键比上述非共价键的强度大,是头发强度的决定因素,其存在的数量对头发的物理化学性能影响很大。烫发过程其实就是二硫键的破坏与重建。

有机化学

京克二硫化物分裂是一个有机反应,将一个二硫化物转变为硫卤化物(R-S-X),当中X是(Br)或(Cl)。[1]例如将二硫化邻硝基苯(di-o-nitrophenyl disulfide)转为氯化邻硝基苯基硫(o-nitrophenylsulphur chloride)[2],及其他相关反应等。[3][4]

参考

  • Sela M and Lifson S. On the Reformation of Disulfide Bridges in Proteins. Biochimica et Biophysica Acta. 1959, 36: 471–478. 
  • Stark GR. Cleavage at cysteine after cyanylation. Methods in Enzymology. 1977, 11: 238–255. 
  • Thornton JM. Disulphide Bridges in Globular Proteins. Journal of Molecular Biology. 1981, 151: 261–287. 
  • Thannhauser TW, Konishi Y and Scheraga HA. Sensitive Quantitative Analysis of Disulfide Bonds in Polypeptides and Proteins. Analytical Biochemistry. 1984, 138: 181–188. 
  • Wu J and Watson JT. Optimization of the Cleavage Reaction for Cyanylated Cysteinyl Proteins for Eficient and Simplified Mas Mapping. Analytical Biochemistry. 1998, 258: 268–276. 
  • Futami J, Tada H, Seno M, Ishikami S and Yamada H. Stabilization of Human RNase 1 by Introduction of a Disulfide Bond between Residues 4 and 118. J. Biochem. 2000, 128: 245–250. 
  • Kadokura H, Katzen F, Beckwith J. Protein disulfide bond formation in prokaryotes. Annu Rev Biochem. 2003, 72: 111–35. PMID 12524212. 
  • Ellgaard L, Ruddock LW. The human protein disulphide isomerase family: substrate interactions and functional properties. EMBO Rep. Jan 2005, 6 (1): 28–32. PMID 15643448. 

注释

  1. ^ Zincke, Ber. 44, 770 (1911); Zincke and Farr, Ann. 391, 63 (1912)
  2. ^ Max. H Hubacher. o-Nitrophenylsulphur Chloride (PDF). Organic Syntheses. 1943, 2: 455. 
  3. ^ Daniel S Reno; Richard J Pariza. Phenyl Vinyl Sulfide (PDF). Organic Syntheses. 1998, 9: 662. 
  4. ^ Irwin B Douglass; Richard V Nortan. Methanesulfinyl Chloride (PDF). Organic Syntheses. 1973, 5: 709. 

外部链接

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