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希爾方程式 (生物化學)
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在生物化學中,若已經有配體分子結合在一個高分子上,那麼新的配體分子與這個高分子的結合作用就常常會被增強(亦被稱作協同結合)。以阿奇博爾德·希爾命名的希爾係數(Hill coefficient)提供了量化這種效應的方法。

希爾方程式(英語:Hill equation)描述了高分子被配體飽和的分數,是一個關於配體濃度的函數;被用於確定受體結合到酶或受體上的合同性程度。此方程式首次於1910年由阿奇博爾德·希爾闡釋出來以表述為何血紅素的氧氣結合曲線會呈現S型[1]。
當係數為1時,表明結合作用是完全獨立的,而不取決於已經有多少配體已經結合上去。大於一的數表示正協同,而小於一的數表示負協同。希爾係數最初被設計出來是用於解釋氧氣協同地結合到血紅素上的過程(此系統的希爾係數為2.8~3)。
希爾方程式:
- 占用位點的分數,在占用位點處配體可以結合到受體蛋白的活性位點。
- 游離的(未結合的)配體濃度
- 產生半數占用時的配體濃度(配體濃度足以占用結合位點的一半數目),亦為微觀的解離常數。
- 希爾係數,描述了協同性(或亦可能是其他生物化學性質,取決於使用希爾方程式時的討論背景)
對兩邊同時取倒數,重整,再取倒數,接下來對等式兩邊取對數,導出一個與希爾方程式等價的方程式:
在適當的情況下,希爾常數的值描述了配體以下列幾種方式結合時的協同性:
- - 正協同反應:一旦一個配體分子結合到酶上,酶對其他配體的親和力就會增加。
- - 負協同反應:一旦一個配體分子結合到酶上,酶對其他配體的親和力就會減小。
- - 非協同反應:酶對於一個配體分子的親和力並不取決於是否有配體分子已結合到其上。
希爾方程式(作為描述吸附到結合位點上的化合物濃度與結合位點的被占分數之間的關係式)是等價於朗謬爾方程式的。
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另見
希爾方程式與邏輯斯諦函數相關,且在某些方面是它的對數轉換,例如在對數標尺上作出希爾函數時,它看起來就等於邏輯斯諦函數。如果達到飽和狀態時的濃度變化範圍未達到數量級時,這就顯得尤其重要。在這種情況下,邏輯斯諦函數將會變成一個更可靠的描述該生化行為的模型。
參考文獻
延伸閱讀
外部連結
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