碳酸酐酶

碳酸酐酶（英語：carbonic anhydrases，EC 4.2.1.1）又稱碳酸脫水酶（英語：carbonate dehydratases），化學式為：C₁₃₂₄H₂₀₁₈O₃₈₃N₃₅₆S₂Zn^[1]為催化二氧化碳/水與碳酸間轉換的酵素^[2]，可維繫血液中的酸鹼平衡（英語：Acid–base homeostasis）與二氧化碳的運輸^[3]。此類酵素的活性位點通常有一個鋅離子，因而屬於金屬蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，鋅離子與三個組氨酸的咪唑螯合^[4]。

碳酸酐酶
人類碳酸酐酶II（英語：Carbonic anhydrase II）的結構，中央為一鋅離子
標識符
酶學委員會編號（EC編號）	4.2.1.1
CAS號	9001-03-0
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碳酸酐酶（真核生物）
鑑定
標誌	Carb_anhydrase
Pfam	PF00194（舊版）
InterPro（英語：InterPro）	IPR001148
PROSITE（英語：PROSITE）	PDOC00146
SCOP（英語：Structural Classification of Proteins）	1can / SUPFAM
膜蛋白資料庫（英語：Membranome）	333
現有可用的蛋白結構： Pfam 結構（舊版） / ECOD PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum（英語：PDBsum） 結構概要

碳酸酐酶可催化以下反應：

CO₂ + H₂O ${\displaystyle \longrightarrow }$ H
2CO
3 ${\displaystyle \longrightarrow }$ H⁺ + HCO−
3

H⁺ + HCO−
3 ${\displaystyle \longrightarrow }$ H
2CO
3 ${\displaystyle \longrightarrow }$ CO₂ + H₂O

碳酸酐酶催化的反應機理

種類

碳酸酐酶有α、β、γ、δ與ζ等五大類，不同類別碳酸酐酶的胺基酸序列無顯著相似，應是趨同演化的結果。人類的碳酸酐酶屬α型。

近年又有η型與ι型的碳酸酐酶被發現。

α型

脊椎動物、部分藻類與細菌具有α型的碳酸酐酶。

哺乳類的碳酸酐酶比較

碳酸酐酶	基因	分子式	分子量[5] (kDa)	分布位置		人類酵素的效率[a][6] (s−1)	對磺醯胺的抑制係數（KI (nM)）[6]
				細胞	組織[5]
碳酸酐酶I（英語：Carbonic anhydrase I）	CA1	C1285H1961N353O393S3Zn[7]	29	細胞質	紅血球與消化道	2.0 × 105	250
碳酸酐酶II（英語：Carbonic anhydrase II）	CA2	C1324H2018O383N356S2Zn[8]	29	細胞質	廣泛分布	1.4 × 106	12
碳酸酐酶III（英語：Carbonic anhydrase III）	CA3	C1327H2007O381N365S8Zn[9]	29	細胞質	一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均為碳酸酐酶III）	1.3 × 104	240000
碳酸酐酶IV（英語：Carbonic anhydrase IV）	CA4	C1418H2230O436N396S11P2Zn[10]	35	胞外（與糖磷脂醯肌醇相連）	消化道、腎	1.1 × 106	74
碳酸酐酶VA（英語：Carbonic anhydrase VA）	CA5A	C1369H2066O393N368S7Zn[11]	34.7（估計）	粒線體	肝臟	2.9 × 105	63
碳酸酐酶VB（英語：Carbonic anhydrase VB）	CA5B	C1473H2239O425N395S9Zn[12]	36.4（估計）	粒線體	廣泛分布	9.5 × 105	54
碳酸酐酶VI（英語：Carbonic anhydrase VI）	CA6	C1569H2374O495N424S8Zn[13]	39–42	分泌至胞外	唾液與母乳	3.4 × 105	11
碳酸酐酶VII（英語：Carbonic anhydrase VII）	CA7	C1328H2011O387N369S10Zn[14]	29	細胞質	廣泛分布	9.5 × 105	2.5
碳酸酐酶IX（英語：Carbonic anhydrase IX）	CA9	(C2032H3157O649N571S8Zn)n[15][16]	54, 58	細胞膜	消化道（數種腫瘤組織亦有分布）		16
碳酸酐酶XII（英語：Carbonic anhydrase XII）	CA12	C1761H2716O563N450S10Zn[17]	44	活性位點位於胞外	腎（數種腫瘤組織亦有分布）	4.2 × 105	5.7
碳酸酐酶XIII（英語：Carbonic anhydrase XIII）[18]	CA13	C1332H2038O391N362S2Zn[19]	29	細胞質	廣泛分布	1.5 × 105	16
碳酸酐酶XIV（英語：Carbonic anhydrase XIV）	CA14	C1643H2533O508N443S7Zn[20]	54	活性位點位於胞外	腎、心臟、骨骼肌、腦	3.1 × 105	41
CA-XV[21]	CA15	C1586H2471O513N425S12Zn[22]	34–36	胞外（與糖磷脂醯肌醇相連）	腎（不存在於人類組織）	4.7 × 105	72

β型

原核生物與植物葉綠體具有β型碳酸酐酶。

γ型

甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。

δ型

矽藻具有δ型碳酸酐酶^[23]。

ɛ型

ɛ型碳酸酐酶見於部分化學自營細菌與藍菌的羧酶體^[24]，其結構與β型有相似之處，可能為同源，但胺基酸序列已徹底分化^[23]。

ζ型

ζ型碳酸酐酶僅見於矽藻等部分藻類^[25]。威氏海鏈藻（英語：Thalassiosira weissflogii）（一種矽藻）的ζ型碳酸酐酶可使用鎘（而非鋅）為輔酶^[26]。

η型

η型碳酸酐酶見於瘧原蟲，過去被認為屬於α型，後來發現其金屬離子螯合模式等特徵與其不同^[27]。

ι型

ι型碳酸酐酶為截至現在最晚發現的碳酸酐酶，自假微型海鏈藻（英語：Thalassiosira Pseudonana）（一種矽藻）中發現，也存在其他海生浮游藻類。相較於其他碳酸酐酶使用鋅離子催化，ι型碳酸酐酶使用錳離子催化^[28]。一些細菌可能也具此類碳酸酐酶^[29]。

參見

• 碳酸酐酶抑制物（英語：Carbonic anhydrase inhibitor）
• 玻爾效應
• 碳捕集與封存