超二級結構

蛋白質超二級結構（supersecondary structure）又稱為蛋白質的「標準摺疊單位」或「摺疊花式」，是介於蛋白質二級結構與蛋白質三級結構之間的蛋白質結構層次。

蛋白質超二級結構是指由蛋白質分子中若干個相鄰的二級結構元件（主要為α螺旋與β摺疊）組合在一起、彼此相互作用，形成種類不多的、有規則、在空間中可於辨認的二級結構組合或二級結構串，在多種蛋白質（主要為球蛋白）中充當三級結構的構件。^[1]

蛋白質超二級結構的概念由美國物理學家及微生物學家Rossmann M.G.於1973年首次提出。

組合形式

現在已知的蛋白質超二級結構有3種基本的組合形式——αα、βαβ及ββ。

αα組合

αα組合是一種α螺旋束，一般是由兩股平行或反向平行排列的右手螺旋相互纏繞而成的左手超螺旋（或稱捲曲螺旋，coiled coil），α螺旋束中還發現有三股螺旋及四股螺旋。超螺旋是纖維狀蛋白質（如α-角蛋白、肌球蛋白及原肌球蛋白等）的主要結構元件。

α螺旋束也存在於球狀蛋白質中（如蚯蚓血紅蛋白、菸草花葉病毒外殼蛋白等）。球狀蛋白質中α螺旋束是由同一條肽鏈的一級序列上鄰近的α螺旋組成，不像纖維狀蛋白質中由幾條肽鏈的α螺旋區相互纏繞而成。

αα蛋白質超二級結構中的α螺旋主鏈的φ角和ψ角與正常值略有偏差，每卷螺旋為3.5個殘基而不是通常的3.6個殘基。α螺旋沿超螺旋軸有相當的傾斜，重複距離從5.4nm縮短至0.51nm。超螺旋的螺距約為14nm，直徑約為2nm，兩股α螺旋的軸相距約1nm，使兩股α螺旋的側鏈能緊密結合以增強螺旋結構。

βαβ組合

βαβ型包含兩個平行的β strands ,中間以兩個環狀結構(loops)連接,夾著1個α螺旋;而α螺旋連接著一旁的C端及另一旁N端。

ββ組合