إنزيم محفز
من ويكيبيديا، الموسوعة encyclopedia
الإنزيم المُحفز هو زيادة في معدل رد الفعل الكيميائي بواسطة الموقع النشِط للبروتين.[1] قد يكون المحفز البروتيني (الإنزيم) جزءًا من مركب البروتين المتعدد الفرعي، و/أو قد يرتبط بشكل عابر أو دائم مع عامل مساعد (على سبيل المثال أدينوسين ثلاثي الفوسفات). تحفيز التفاعلات الكيميائية الحيوية في الخلية هو أمر حيوي نظرًا لمعدلات رد الفعل المنخفض جدًا من ردود الفعل غير المُحفزة في درجة حرارة الغرفة والضغط. أحد العوامل الرئيسية لتطور البروتين هو تحسين هذه الأنشطة التحفيزية عن طريق ديناميتات البروتين.[1]
آلية تحفيز الإنزيم مماثلة من حيث المبدأ لأنواع أخرى من التحفيز الكيميائي.من خلال توفير مسار رد فعل بديل يقلل الإنزيم من الطاقة المطلوبة للوصول إلى أعلى حالة انتقال الطاقة لرد الفعل. ويؤدي تخفيض طاقة التنشيط (ط.ت) إلى زيادة كمية الجزيئات المتفاعلة التي تحقق مستوى كافٍ من الطاقة، بحيث تصل إلى طاقة التنشيط وتشكل المُنتج.وكما هو الحال مع المواد المحفزة الأخرى، لا يُستهلك الإنزيم خلال التفاعل (كركيزة) ولكن يتم إعادة تدويره بحيث يقوم إنزيم واحد بعدة جولات من التحفيز.
ويُعد النموذج المفضل لتفاعل ركيزة الإنزيم هو النموذج المناسب المُحفزة.[2]هذا النموذج يقترح أن التفاعل الأولي بين الإنزيم والركيزة ضعيف نسبيًا، ولكن هذه التفاعلات الضعيفة تحفز بسرعة التغيرات التوافقية في الإنزيم الذي يعزز الربط.
وتنشأ مزايا آلية التناسب المُستحثة بسبب تأثير استقرار انزيم قوي مُلزم.هناك آليتان مختلفتان من روابط الركائز: رابطة موحدة، وهي بها رابطة ركيزة قوية، ورابطة تفاضلية، وهي بها رابطة حالة انتقال قوي.تأثير استقرار رابطة موحدة يزيد من كل من الركيزة وصلة رابطة حالة الانتقال، في حين يزيد الارتباط التفاضلي من صلة رابطة حالة الانتقال.كلاهما يستخدم من قبل الانزيمات وتم اختيارها بشكلٍ تطوري لتقليل طاقة تنشيط التفاعل. الإنزيمات المشبعة، وهي، لديها رابطة ركيزة عالية التقارب، تتطلب رابطة تفاضلية للحد من طاقة التنشيط، في حين أن إنزيمات الركيزة الصغيرة غير المربوطة قد تستخدم إما رابطة تفاضلية أو موحدة.[3]
وقد أدت هذه الآثار إلى استخدام معظم البروتينات لآلية الربط التفاضلي للحد من طاقة التنشيط، لذلك تشمل معظم الركائز على تقارب عالي للإنزيم بينما هي في حالة الانتقال.يتم تنفيذ الربط التفاضلي بواسطة آلية التناسب المُستحثة - ترتبط الركيزة أولاً بشكلٍ ضعيف، ثم يُغير الإنزيم التشكل مما يزيد من تقارب حالة الانتقال والاستقرار، وبذلك يُحد من طاقة التنشيط للوصول إليه.
ومن المهم أن نوضح، مع ذلك، أنه لا يمكن استخدام المفهوم المناسب المُستحث لترشيد التحفيز.وهذا هو، ما يُعرف بالتحفيز الكيميائي بأنه الحد من تنشيط الطاقة ‡ (عندما يكون النظام هو بالفعل ضمن وضع تنشيط الطاقة ‡) نسبةً إلى تنشيط الطاقة ‡ في رد الفعل غير المُحفز في الماء (بدون الإنزيم). ولا يدل هذا التناسب المُستحث إلا أن الحاجز أقل في الشكل المغلق للإنزيم، لكنه لا يطلعنا على سبب تخفيض الحاجز.
وقد يكون التناسب المُستحث مفيدًا لدقة الاعتراف الجزيئي في وجود المنافسة والضوضاء من خلال آلية التدقيق التصحيحي التوافقي.