Lactate déshydrogénase
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Les lactates déshydrogénases (LDH) ou déshydrogénases lactiques sont des enzymes présentes dans une grande diversité d'organismes, aussi bien végétaux qu'animaux. Elles catalysent la conversion du pyruvate en lactate et vice-versa. Plusieurs types de ces enzymes existent, qui diffèrent suivant la nature du cofacteur de la réaction et le stéréoisomère du lactate formé. Le lactate possède en effet deux isomères D et L et il existe des lactates déshydrogénases capables de former soit l'un soit l'autre des produits.
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N° EC | EC 1.1.1.27 |
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N° CAS | 9001-60-9 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Le cofacteur le plus fréquent des lactates déshydrogénases est le NADH qui est converti en NAD+. Cette conversion est la réaction de base de la fermentation lactique qui permet de régénérer le NAD+ à l'issue de la glycolyse. Elle intervient dans un grand nombre de biotransformations par des microorganismes et des bactéries lactiques. Certaines lactates déshydrogénases peuvent aussi utiliser le NADPH, voire d'autres cofacteurs comme le cytochrome c.
Chez les mammifères on trouve uniquement la lactate déshydrogénase à NADH qui produit du L-lactate[1]. Elle est également capable de catalyser l'oxydation du 2-hydroxybutyrate et est donc occasionnellement aussi appelée Hydroxybutyrate déshydrogenase (HBD).
Cet article se focalise sur les lactates déshydrogénases de cette dernière famille (EC 1.1.1.27)