A glutamato deshidroxenase (GLDH, GDH) é un encima presente tanto en procariotas coma en mitocondrias de eucariotas que cataliza a reacción de oxidación do glutamato a α-cetoglutarato (tamén chamado 2-oxoglutarato) e amoníaco. As glutamato deshidroxenases coñecidas poden usar como cofactores o NAD+, o NADP+ ou ambos.
- L-glutamato + H2O + NAD (P)+ α-cetoglutarato + NH3 + NAD(P)H + H+
Datos rápidos Identificadores, Número EC ...
Pechar
Datos rápidos Identificadores, Número EC ...
Pechar
Datos rápidos Identificadores, Número EC ...
Pechar
Nesa reacción tamén se forma amoníaco, que nos eucariotas é procesado como substrato no ciclo da urea. Tipicamente a reacción inversa desde o α-cetoglutarato a glutamato non ocorre en mamíferos na maioría dos tecidos, xa que o equilibrio favorece a produción de amoníaco e α-cetoglutarato. A glutamato deshidroxenase tamén ten unha afinidade moi baixa polo amoníaco (constante de Michaelis alta arredor de 1 mM). Terían que acumularse niveis tóxicos de amoníaco no corpo para que fose posible a reacción inversa, é dicir, de α-cetoglutarato e amoníaco a glutamato. No cerebro, o encima GLUD2 pode facer a reacción nos dous sentidos.[1]
En bacterias, o amoníaco é asimilado a aminoácidos a través do glutamato e pola acción de aminotransferases. En plantas, o encima pode funcionar en ambas as direccións dependendo do ambiente e estrés.[3][4] As plantas transxénicas que expresan GLDHs microbianas están melloradas en canto á tolerancia a herbicidas, os déficits de auga e a infeccións de patóxenos. Son máis valiosas nutricionalmente.[6]
O encima representa unha ligazón clave entre as vías do catabolismo e anabolismo, por iso é tan común nos eucariotas. Nos humanos os xenes relevantes denomínanse GLUD1 (glutamato deshidroxenase 1) e GLUD2 (glutamato deshidroxenase 2), e hai tamén polo menos 8 pseudoxenes GLDH no xenoma humano, o que probablemente reflicte as influencias microbianas durante a evolución dos eucariotas.[7]